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Proteínas
- As proteínas são as macromoléculas orgânicas mais abundantes das células.
- Elas são formadas por aminoácidos ligados entre si e unidos através de ligações peptídicas.
Composição das Proteínas
De peso molecular extremamente elevado, as proteínas são compostas por carbono, hidrogênio, nitrogênio e oxigênio, sendo que praticamente todas elas possuem enxofre.
Todas as proteínas são formadas por um conjunto de 20 aminoácidos diferentes, arranjados em sequências específicas variadas. Embora existam cerca de 300 aminoácidos na natureza, nem todos irão constituir uma proteína.
Classificação das Proteínas
As proteínas podem ser classificadas das seguintes formas:
↪ Proteínas transportadoras: hemoglobina, mioglobina.
Proteínas nutritivas e de reserva: albumina, ferritina.
Proteínas contráteis e de movimento: actina e miosina.
Proteínas estruturais: queratina, colágeno.
Proteínas de defesa: anticorpos, trombina, fibrinogênio.
Proteínas hormonais ou reguladoras: insulina, hormônio do crescimento (GH).
↪ Proteínas Simples: Constituídas exclusivamente por aminoácidos. ↪ Proteínas Conjugadas: Constituídas por aminoácidos, componentes não-proteicos (lipídio, ácido nucleico, carboidrato) ou composto inorgânico (chamado de grupo prostético). Este grupo prostético pode dar origem a novas designações como metaloproteínas, glicoproteínas, lipoproteínas, etc.
↪ Proteínas Derivadas:
- Quanto ao Número de Cadeias Polipeptídicas:
↪ Proteínas Monoméricas: Formadas apenas por uma cadeia polipeptídica; ↪ Proteínas Oligoméricas: Possuem estrutura e função mais complexas, são formadas por mais de uma cadeia polipeptídica.
↪ Proteínas Fibrosas: Possuem cadeia longas e filamentosas. A maioria das proteínas fibrosas são insolúveis em meio aquosos e mais resistentes a desnaturação. Fazem parte deste grupo as proteínas estruturais como o colágeno, a queratina, a elastina, etc. ↪ Proteínas Globulares: Possuem estrutura espacial mais complexa, são esféricas e compactas. Geralmente são solúveis em meio aquoso. São exemplos de proteínas globulares as proteínas ativas, como as enzimas, e as transportadoras, como a hemoglobina.
adotam um arranjo espacial. Esta conformação ocorre pelas ligações entre os radicais dos aminoácidos da estrutura primária.
↪ α – hélice: caracterizada por um arranjo tridimensional em que a cadeia polipeptídica assume conformação helicoidal ao redor de um eixo imaginário. ↪ Folha 0 3B 2 – pregueada: ocorre quando a cadeia polipeptídica se estende em zig-zag e podem ficar dispostas lado a lado. ↪ Regiões de estrutura não regular.
- Estrutura Terciária: Corresponde ao dobramento da cadeia polipeptídica sobre si mesma, criando um enovelamento global de toda a cadeia polipeptídica. (resultado da interação entre diferentes regiões da estrutura secundária). Esta estrutura pode ter a junção das três conformações da secundária.
Novas ligações/interações entre as cadeias laterais dos aminoácidos (para a estrutura se manter):
↪ Interação eletrostática: entre aminoácidos de cargas opostas ajudando na estabilidade da estrutura terciária. ↪ Ponte de hidrogênio: entre aminoácidos distantes na estrutura primária, para conferir estabilidade e compactação da estrutura terciária. ↪ Interações hidrofóbicas: entre aminoácidos apolares. ↪ Ponte de dissulfeto: entre aminoácidos distantes na estrutura linear que apresentam enxofre no grupamento-R.
- Estrutura Quaternária: Corresponde a duas ou mais cadeias polipeptídicas, idênticas ou não, que se agrupam e se ajustam para formar a estrutura total da proteína. Possui as mesmas interações da estrutura terciária.
A proteína começa a se enrolar pois ela começa a fazer pontes de hidrogênio.
Desnaturação e Renaturação das
Proteínas
Desnaturação é a alteração na estrutura tridimensional nativa das proteínas, ou seja, rompimento das ligações de hidrogênio. A desnaturação pode provocar perda parcial ou completa da função biológica. É importante ressaltar que no processo de desnaturação, as ligações peptídicas (estrutura primária) são preservadas. Diversas condições podem provocar a desnaturação, tais como:
- Ácidos e bases fortes: modificação do pH altera as pontes de hidrogênio das cadeias laterais.
- Solventes orgânicos: podem romper as interações hidrofóbicas por interagirem com os grupos R não polares.
- Detergentes: são moléculas anfipáticas que interferem com as ligações hidrofóbicas, desenovelando a estrutura da cadeia polipeptídica.
