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Baixe Bioquímica ilustrada - 3ª edição - Pamela Champe e outras Notas de estudo em PDF para Odontologia, somente na Docsity!
Pamela €C. Champe, Ph.D. Department of Biochemistry University of Medicine and Dentistry of New Jersey — Robert Wood Johnson Medical School Piscataway, New Jersey Richard A. Harvey, Ph.D. Department of Biochemistry University of Medicine and Dentistry of New Jersey — Robert Wood Johnson Medical School Piscataway, New Jersey Denise R. Ferrier, Ph.D. Department of Biochemistry Drexel University College of Medicine Philadelphia, Pennsylvania Consultoria, supervisão e revisão técnica desta edição: Carla Dalmaz Doutora em Bioquímica, Professora Adjunta do Departamento de Bioquímica, ICBS Universidade Federal do Rio Grande do Sul, Porto Alegre, RS ad artmed” 2006 Obra originalmente publicada sob o título Lippincott Hlustrated Reviews: Biochemistry, SE ISBN 0-7817-2265-9 Esta publicação contém informações relacionadas a princípios gerais de cuidados médicos, que não devem ser interpretados como instruções específicas para pacientes individuais. As informações e os encartes dos fabricantes de produtos médicos devem ser revistos para informações atuais, incluindo contra-indicações, doses e precauções. O 2005 Lippincott Williams & Wilkins. Published by arrangement with Lippincoit Williams & Wilkins, U.S.A. O 2006, Artmed Editora SA Capa: Mário Rôhnelt Leitura final: Luana Peixoto, Daniele Cunha Supervisão editorial: Letícia Bispo de Lima: Editoração eletrônica: New Book Editoração Ltda. à Proteção dos Direitos Editoriais e Autorais RESPEITE O AUTOR Não Faça COPIA uwu-abpdea org.br C451b Champe, Pamela €. Bioquímica / Pamela C. Champe, Richard A. Harvey, Denise R. Ferrier : tradução Carla Dalmaz ... [et al.]. — 3. ed. — Porto Alegre : Artmed, 2006. 544 p.; 28 cm. ISBN 85-363-0590-8 1. Bioquímica. I. Harvey, Richard A. Il. Ferrier, Denise R. III. Título. CDU 577.1 Catalogação na publicação: Júlia Angst Coelho — CRB Provisório 05/05 Reservados todos os direitos de publicação, em língua portuguesa, à ARTMED? EDITORA S.A. Ay. Jerônimo de Ornelas, 670 — 90040-340 — Porto Alegre RS Santana Fone: (51) 3027-7000 Fax: (51) 3027-7070 É proibida a duplicação ou reprodução deste volume, no todo ou em parte, sob quaisquer formas ou por quaisquer meios (eletrônico, mecânico, gravação, fotocópia, distribuição na Web e outros), sem permissão expressa da Editora. SÃO PAULO Av. Angélica, 1.091 — Higienópolis 01227-100 — São Paulo — SP Fone: (11) 3665-1100 Fax: (11) 3667-1333 SAC 0800 703-3444 IMPRESSO NO BRASIL PRINTED IN BRAZIL Este livro é dedicado a Marilyn Schorin, cuja compreensão generosamente compartilhada acerca da natureza, juntamente com seu apoio resoluto, guiou palavras confusas em sua transformação em idéias coerentes. Agradecimentos Somos gratos aos muitos amigos e colegas que generosamente contribuíram, com seu tempo e esforço, para nos ajudar a tornar este livro tão acurado e útil quanto possível. Também reconhecemos o apoio de nossos demais colegas da Universidade de Medicina e Odontologia de New Jersey — Escola de Medicina Robert Wood Johnson, que foi extremamente valioso. Nós (RAH e PCC) deve- mos especiais agradecimentos ao nosso Diretor, Dr. Masayori Inouye, que nos encorajou, ao longo dos anos, neste e em outros projetos de ensino. Estamos especialmente agradecidos à Dra. Mary Mycek, da Universidade de Medicina e Odontologia de New Jersey — Escola de Medicina de New Jersey, que participou ativamente deste projeto. Também ficamos gratos pelos muitos e úteis comentá- rios do Dr. William Zehring e do Dr. Jeff Mann. Sem artistas talentosos, uma obra ilustrada seria impossível; nesse sentido, fomos especialmente afortunados em trabalhar com Michael Cooper em todo este projeto. Seu senso artístico e sua habilidade em trabalhar com imagens digitais muito acrescentaram à nossa capacidade de tornar vivas para nossos leitores as “histórias” bioquímicas. Os editores e a equipe de produção da Lippincott Williams & Wilkins foram uma constante fonte de encorajamento e disciplina. Queremos agradecer especial- mente ao nosso editor, Neil Marquarat, por suas contribuições úteis, incentiva- doras e criativas: sua imaginação e disposição nos ajudaram a completar este complexo projeto. A edição final do livro foi aprimorada pelos esforços de Jenni- fer Glazer. X Sumário | UNIDADE V: Integração do metabolismo Capítulo 23: Efeitos metabólicos da insulina e do glucagon 305 Capítulo 24: O ciclo alimentado/jejum 319 Capítulo 25: Diabetes melito 335 Capítulo 26: Obesidade 347 Capítulo 27: Nutrição Slsjo! Capítulo 28: Vitaminas 371 UNIDADE VI: Armazenamento e expressão da informação genética Capítulo 29: Estrutura e replicação do DNA 393 Capítulo 30: Estrutura e síntese do RNA 413 Capítulo 31: Síntese protéica 429 Capítulo 32: Biotecnologia e doença humana 445 UNIDADE VII: Revisão da bioquímica Capítulo 33: Resumo de fatos-chave na bioquímica 469 Índice 509 Aminoácidos l. VISÃO GERAL As proteínas são as moléculas mais abundantes e com maior diversidade de funções nos sistemas vivos. Praticamente todos os processos vivos dependem dessa classe de moléculas. Por exemplo, enzimas e hormônios polipeptídicos controlam e regulam o metabolismo do organismo, enquanto proteínas contrá- teis no músculo ensejam a realização dos movimentos. Nos ossos, a proteína colágeno forma uma estrutura para a deposição de cristais de fosfato de cálcio, atuando de modo semelhante aos cabos de aço que reforçam o concreto. Na corrente sangúínea, proteínas, como a hemoglobina e a albumina plasmática, transportam moléculas essenciais para a vida, enquanto as imunoglobulinas combatem bactérias e vírus potencialmente causadores de infecções. Em suma, as proteínas apresentam uma incrível diversidade de funções e, ainda assim, apresentam todas em comum a característica estrutural de serem polímeros de aminoácidos. Este capítulo descreve as propriedades dos aminoácidos; o Capítulo 2 mostra como esses blocos constitutivos simples são unidos para formar as proteínas — as quais apresentam estruturas tridimensionais únicas —, tornando-as capazes de desempenhar funções biológicas específicas. Il. ESTRUTURA DOS AMINOÁCIDOS Embora mais de 300 diferentes aminoácidos tenham sido descritos a partir de fontes naturais, apenas 20 deles são normalmente encontrados como consti- tuintes de proteínas em mamíferos. (Nota: Esses são os únicos aminoácidos codificados pelo DNA, o material genético da célula [veja a pág. 3931.) Cada aminoácido (exceto a prolina, que é descrita na pág. 4) apresenta um grupo carboxila, um grupo amino e uma cadeia lateral distinta (“grupo R”) ligados ao átomo de carbono a (Figura 1.1A). Em pH fisiológico (aproximadamente pH = 7,4), O grupo carboxila encontra-se dissociado, formando o íon carboxilato, carregado negativamente (-COO ), e o grupo amino encontra-se protonado (-NH,). Nas proteínas, quase todos esses grupos carboxila e amino estão combinados, formando as ligações peptídicas, e, em geral, não estão disponí- veis para reações químicas, exceto pela possibilidade de formação de pontes de hidrogênio (Figura 1.1B). Assim sendo, é a natureza dessas cadeias late- rais que determinará, em última análise, o papel de um aminoácido em uma Amino EEE mao: A E Comuns a todos os a- “| aminoácidos das proteínas O carbono « encontra-se entre os grupos carbo- xila e amino. | A cadeia lateral é | | | distinta para cad | aminoácido. B Aminoácidos combinados em ligações peptídicas -Nigu-co i-çáico- As cadeias laterais deter- “| minam as propriedades | das proteínas. Figura 1.1 Características estruturais dos aminoácidos (mostrados em sua forma completamente protonada). Bioquímica Ilustrada 3 CADEIAS LATERAIS POLARES DESPROVIDAS DE CARGA Re a as aa E H. E | sa fan See E do RR "HAN=C-COOM Ne —CooH pK=9,1 PK; =2,2 H-C-—OH H-C-OH | | oH-—pkKs= 10,1 Serina - Treonina Tirosina a se E pKj= 1,7 jo o *Hs5N—C —-COoH H a *“H;N—C —-COOoH | : CH, *H;N—-C—cooH id | | 6 CH, CH, o? NH “pK,=108 | 2 3 E SH =— pKo = 8,3 AN O NH, Asparagina Cisteina “— Glutamina É Ç : | CADEIAS LATERAIS ÁCIDAS pk; = 2 | H H Re e pKa = 9,8—»*H;N—C —COOH pKa = un RC ana a id o AN era Eq O oH-=-pk=45 — Ácido aspártico Ácido glutâmico CADEIAS LATERAIS BÁSICAS pk = 22 pKa = 9,2 pK,= 1,8 pKo = 9,2 pK>=9,0 [ 1 oa, *H;N-C —CooH “HsN—C —COooH *SHoN-C-COOH cm, em, em, E C=—=CH CH; | CH; HN So NH Cho CH, H CH, NH pK,= 6,0 NH,*—— pKa = 10,5 C=NH,+=— pKa = 12,5 NH, Histidina Lisina o Arginina , Figura 1.3 A classificação dos 20 aminoácidos encontrados nas proteínas, de acordo com a carga e a polaridade de suas cadeias laterais (continuação da Figura 1.2). 4 Pamela C. Champe, Richard A. Harvey, Denise R. Ferrier sas Aminoácidos Aminoácidos apolares | polares ( E) na ( ) agrupados na | superfície de superfície de proteinas || | proteínas solúveis. || de membrana. pa : bg ú Proteína solúvel Proteína de membrana Figura 1.4 Localização dos aminoácidos apolares em proteínas solúveis e de membrana. Grupo Grupo imino amino vo +. | FHoN = ç = COOH +HAN-G — COOH | Ch» on | Prolina “ -Alanina: Figura 1.5 Comparação entre o grupo imino encontrado na prolina e o grupo o-amino encontrado em outros aminoácidos, como a alanina. H *HaN— G— COOH I CHs Tirosina O | H = Ponte de Fa hidrogênio (9) H 1 Grupo carbonila Figura 1.6 Ponte de hidrogênio entre o grupo hidroxila fenólico da tirosina e outra molécula contendo um grupo carbonila. apolares, que atuam como gotículas de óleo que coalescem em um ambiente aquoso. Desse modo, os grupos R apolares preenchem o interior da proteína na medida em que ela se enrola e ajudam a estabe- lecer sua forma tridimensional. (Nota: Nas proteínas localizadas em um ambiente hidrofóbico, como no interior de uma membrana, os grupos R apolares são encontrados na superfície da proteína, interagindo com o ambiente lipídico [veja a Figura 1.4].) A importância dessas interações hidrofóbicas para a estabilização da estrutura protéica é discutida na pág. 19. 2. Prolina. A cadeia lateral da prolina e seu grupo o-amino formam um anel, de modo que esse aminoácido difere dos demais pelo fato de conter um grupo imino, em vez de um grupo amino (Figura 1.5). A geometria única da molécula da prolina contribui para a formação da estrutura fibrosa do colágeno (veja a pág. 45) e, frequentemente, interrompe as hélices o. encontradas em proteínas globulares (veja a pág. 26). Aminoácidos com cadeias laterais polares, desprovidas de carga elétrica Esses aminoácidos apresentam carga líquida igual a zero em pH neutro, embora as cadeias laterais da cisteína e da tirosina possam perder um próton em pH alcalino (veja a Figura 1.3). Os aminoácidos serina, treonina e tirosina contêm, cada um, um grupo hidroxila, que pode participar da for- mação de pontes de hidrogênio (Figura 1.6). As cadeias laterais da aspa- ragina e da glutamina contêm, cada qual, um grupo carbonila e um grupo amida, os quais podem também participar de pontes de hidrogênio. 1. Ligação dissulfeto. A cadeia lateral da cisteína contém um grupo sulfidrila (-SH), o qual é um componente importante do sítio ativo de muitas enzimas. Nas proteínas, os grupos —-SH de duas cisteínas podem tornar-se oxidados e formar um dímero, a cistina, que contém um ligação cruzada denominada ponte dissulfeto (-S-S-). (Veja a pág. 19 para discussão acerca da formação da ligação dissulfeto.) 9. Cadeias laterais como sítios de ligação para outros compostos. A serina, a treonina e, mais raramente, a tirosina contêm um grupo hidroxila polar, que pode servir como um sítio de ligação para estrutu- ras, tais como um grupo fosfato. (Nota: A cadeia lateral da serina é um componente importante do sítio ativo de muitas enzimas.) Além disso, o grupo amida da asparagina, assim como os grupos hidroxila da serina e da treonina, pode servir como sítio de ligação para cadeias de oligos- sacarídeos nas glicoproteínas (veja a pág. 156). Aminoácidos com cadeias laterais ácidas Os aminoácidos ácido aspártico e ácido glutâmico são doadores de pró- tons. Em pH neutro, as cadeias laterais desses aminoácidos encontram- se completamente ionizadas, contendo um grupo carboxilato carregado negativamente (-COO)). Esses aminoácidos são, portanto, denominados aspartato e glutamato, para enfatizar o fato de estarem carregados negaiti- vamente em pH fisiológico (veja a Figura 1.3). Aminoácidos com cadeias laterais básicas As cadeias laterais dos aminoácidos básicos são aceptoras de prótons (veja a Figura 1.3). Em pH fisiológico, as cadeias laterais da lisina e da arginina encontram-se completamente ionizadas, com carga positiva. Em contraste, a 6 | Pamela C. Champe, Richard A. Harvey, Denise R. Ferrier “Equivalentes OH” adicionados q Figura 1.9 Curva de titulação do ácido acético. cidos combinados por meio de ligações peptídicas podem atuar como tampões. A relação quantitativa entre a concentração de um ácido fraco (HA) e sua base conjugada (A ) é descrita pela equação de Henderson-Hasselbalch. A. Derivação da equação Considere a liberação de um próton por um ácido fraco, representado por HA: HA Pi Hº + AT ácido próton forma salina fraco ou base conjugada O “sal” ou a base conjugada, A, é a forma ionizada de um ácido fraco. Por definição, a constante de dissociação do ácido, K,, é “HHMIAT Sa = THA] (Nota: Quanto maior o K,, mais forte o ácido, pois indica que a maior parte de HA foi convertida em Hº e A”. Por outro lado, quanto menor o K.; menos ácido foi dissociado e, portanto, mais fraco é o ácido.) Se isolarmos [H*] na equação anterior, tomando o logaritmo de ambos os lados da equação, multiplicando ambos os lados por —1 e substituindo pH = —log [H] e pk, = —log K,, obteremos a equação de Henderson-Hasselbalch: ao Tampões Um tampão é uma solução que resiste a mudanças de pH quando se adicionam pequenas quantidades de ácido ou base. Um tampão pode ser produzido pela mistura de um ácido fraco (HA) com sua base conju- gada (A ). Se um ácido, como o HCl, for adicionado a uma solução, pode ser neutralizado pelo A, o qual, no processo, é convertido em HA. Se uma base for adicionada, o HA pode neutralizá-la, sendo convertido em A nesse processo. A capacidade tamponante máxima ocorre quando o pH for igual ao pK,, mas um par conjugado ácido/base pode ainda servir como tampão efetivo quando o pH da solução estiver até +1 unidade de pH afastado do pK,. (Nota: Se as quantidades de HA e A” forem iguais, o pH é igual ao pK..) Como mostrado na Figura 1.9, uma solução contendo ácido acético (HA = CH,-COOH) e acetato (A = CH,;-COO”), com um pk, de 4,8, resiste a mudanças no pH entre os pHs 3,8 e 5,8, com capacidade tamponante máxima no pH 4,8. (Nota: Em pHs abaixo do pK,, a forma ácida, protonada [CH.—-COOH], é a forma predominante. Em pHs acima do pkK,, a forma básica, não-protonada [CH,-COO”], é a forma predomi- nante na solução.) C. Titulação de um aminoácido 1. Dissociação do grupo carboxila. A curva de titulação de um amino- ácido pode ser analisada como descrito anteriormente para o ácido acético. Considere a alanina, por exemplo. Esse aminoácido contém um grupo o-carboxila e um grupo a-amino. Em pHs baixos (ácidos), ambos Bioquímica Ilustrada 0H HO a 7 H Í ao E o! *HaN € COoH ne "HAN C COo” 5 Es go E : E HN C -COO” Se sc. so FORMA | o FORMA Il O - FORM Alanina em uma solução ácida Alanina em uma solução neutra | Alanina em uma solução básica (pH menor que 2) (pH aproximadamente 6) Ene, RE - (pHacima de 10) Carga líquida = +1 * Cargalíquida=0 E : “Carga líquida se o (forma isoelétrica) RR AGO SR SS NG Figura 1.10 Formas iônicas da alanina em soluções ácidas, neutras e básicas. os grupos encontram-se protonados (como mostrado na Figura 1.10). À medida que o pH da solução é aumentado, o grupo —-COOH da forma | pode dissociar, doando um próton ao meio. A liberação de um próton resulta na formação do grupo carboxilato, —-COO". Essa estrutura é mostrada como a forma Il, que é a forma dipolar da molécula (veja a Figura 1.10). (Nota: Essa forma, também denominada zwitterion, é a forma isoelétrica da alanina — ou seja, possui uma carga líquida igual a Zero.) 2. Aplicação da equação de Henderson-Hasselbalch. A constante de dissociação do grupo carboxila de um aminoácido é denominada K,, e não K,, pois a molécula contém um segundo grupo titulável. A equação de Henderson-Hasselbalch pode ser utilizada para analisar a dissocia- ção do grupo carboxila da alanina do mesmo modo que o descrito para o ácido acético. o La O St Onde | é a forma completamente protonada da alanina e Il é a forma isoelétrica da alanina (veja a Figura 1.10). Essa equação pode ser rear- ranjada e convertida em sua forma logarítmica para dar: pH = pK4j + log tl [1] 3. Dissociação do grupo amino. O segundo grupo titulável da alanina é o grupo amino (-NH,), mostrado na Figura 1.10. Ele é um ácido muito mais fraco que o grupo —-COOH e, portanto, apresenta uma constante de dissociação muito menor, K,. (Nota: Seu pK,, portanto, é maior.) A liberação de um próton pelo grupo amino da forma II resulta na forma completamente desprotonada da alanina, a forma Ill (veja a Figura 1.10). 4. pKs da alanina. A dissociação sequencial de prótons dos grupos car- boxila e amino da alanina está resumida na Figura 1.10. Cada grupo TE A a E | 6 jd dd pó dd À dd A | a ii Ss Si iss a inamddd: Ii siniidndro ar lesada! Bioquímica Ilustrada 9 Drogas ácidas (HA) liberam um próton (H”), determinando a formação de um ânion carregado (A). HA 2 H4A Bases fracas (BHº) também podem liberar um H*. A forma protonada das drogas básicas, no entanto, normalmente possui carga elétrica, e a perda de um próton produz a base desprovida de carga (B). BH 2 B+WH Uma droga passa através de membranas mais facilmente quando não estiver carregada. Assim sendo, para um ácido fraco, a forma desprovida de carga HA pode permear membranas e A” não pode fazê-lo. Para uma base fraca, como a morfina, por exemplo, a forma desprovida de carga, B, atravessa membranas, enquanto BH” não o faz. Portanto, a concentração efetiva da forma permeável de cada droga em seu sítio de absorção é determinada pelas concentrações relativas das formas carregada e desprovida de carga. A razão entire as duas formas é, por sua vez, determinada pelo pH no sítio de absorção e pela força do ácido fraco ou da base fraca, representada pelo pk, do grupo ionizável. A equação de Henderson-Hasselbalch é útil para a determinação da quantidade de droga encontrada em cada lado de uma membrana que separa dois compartimentos que diferem com relação ao pH, como, por exemplo, o estômago (pH 1,0-1,5) e o plasma sangúíneo (pH 7,4). IV. MAPAS DE CONCEITOS-CHAVE Do Os estudantes algumas vezes encaram a bioquímica como uma série obscura de fatos ou equações a serem memorizados, em vez de um corpo de conceitos a serem compreendidos. Detalhes fornecidos com a finalidade de enriquecer a compreensão desses conceitos tornam-se, inadvertidamente, distrações. O que parece estar faltando seria um mapa do caminho — um guia que forneça aos estudantes uma compreensão intuitiva de como vários tópicos encai- xam-se para fazer sentido. Pensando assim, os autores criaram uma série de mapas bioquímicos de conceitos-chave, que ilustram graficamente as rela- ções entre as idéias apresentadas em um capítulo e mostram como a informa- ção pode ser agrupada ou organizada. Um mapa conceitual é, portanto, uma ferramenta para visualizar conexões entre conceitos. O material é apresentado de maneira hierárquica, com os conceitos mais gerais e inclusivos no topo do mapa e aqueles conceitos mais específicos e menos gerais arranjados abaixo. A. Como é construído um mapa de conceitos-chave? 1. Quadros de conceitos vinculados. Os educadores definem conceitos como “regularidades percebidas em eventos ou objetos”. Em nossos mapas bioquímicos, os conceitos incluem abstrações (por exemplo, energia livre), processos (por exemplo, fosforilação oxidativa) e com- postos (por exemplo, glicose-6-fosfato). Esses conceitos amplamente definidos estão priorizados, com a idéia central posicionada no topo da página. Os conceitos que seguem a partir dessa idéia central estão desenhados em quadros (Figura 1.13A). O tamanho do quadro e da letra indicam a importância relativa de cada idéia. Linhas são desenha- das entre os quadros dos conceitos para mostrar como se relacionam. A marcação na linha define a relação entre dois conceitos, de modo A] BICARBONATO COMO UM TAMP ão — “É [HCO3 ] ) H=pK+log +03 1 pH=p g [H5C05] O Um aumento no íon bicarbonato faz com que o pH aumente. ED) Obstrução pulmonar provoca um aumento no dióxido de carbono e faz com que o pH diminua. co, + Ho = HCO, = o - Hoog E o “braga” 1 4 O Drogas desprovidas de carga elétrica e D ABSORÇÃO na DROGAS EEN Rs PERES O [1] H=pK+lo á R s [Droga-H] O nopHdao estômago (1,5), uma droga como a Aspirina? (ácido fraco, pK = 3,5) estará predominantemente protonada (COOH) e, portanto, desprovida de carga. geralmente atravessam membranas mais rapidamente que moléculas com carga. “ESTÔMAGO “Membrana inidica ER H PEA ERA + Sienen e HE ogro R Ea! Ef + Mm | di Figura 1.12 A equação de Henderson- Hasselbalch é utilizada para prever: (A) variações no pH, à medida que as concentrações de HCO, ou CO, são alteradas; ou (B) as formas iônicas das substâncias. 1O Pamela C. Champe, Richard A. Harvey, Denise R. Ferrier A, Quadros de conceitos - vinculados Aminoácidos (completamente protonados) , podem | Liberar H* ] Conceitos vinculados dentro de um mapa Degradação das proteinas corporais Síntese e é | Renovação degradação leva à Conjunto de ami- noácidos é produzido pela Ê E das proteínas simultâneas Conjunio Sintese das E E - ; =«<- é consumido pela —| de ami proteínas noácidos corporais [6] Conceitos com vínculos cruzados com outros capítulos e outros livros nesta série --. Como a proteína ... como o dobramento se dobra em incorreto das proteínas "sua conformação pode levar à doença do “nativa prion, como por exemplo e a doença de Creutzfeldt-Jakob U veja a pág. 397 Estrutura das - Proteinas 2 que possa ser lido como uma afirmação válida, ou seja, a conexão passa a ter sentido. As linhas com cabeças de setas indicam qual o sentido em que a conexão deve ser lida. 2. Vínculos cruzados. Ao contrário dos padrões ou diagramas de fluxo linear, os mapas de conceitos-chave podem conter vínculos cruza- dos, que permitem ao leitor visualizar relações complexas entre idéias representadas em diferentes partes do mapa (Figura 1.13B) ou entre o mapa e outros capítulos neste livro ou em livros complementares desta série (Figura 1.13C). Vínculos cruzados podem assim identificar con- ceitos centrais em mais de uma disciplina, permitindo aos estudantes eficiência em situações clínicas e no exame de licenciamento médico (nos Estados Unidos) ou em outros exames com características multi- disciplinares. Os estudantes aprendem, assim, a perceber visualmente relações não-lineares entre fatos, em contraste com referências cruza- das em textos lineares. B. Mapas de conceitos-chave e aprendizado relevante “Aprendizado relevante” refere-se a um processo no qual os estudantes ligam informações novas a conceitos relevantes que já possuem. Para aprender de modo significativo, os indivíduos devem escolher, consciente- mente, relacionar informações novas ao conhecimento que já têm, em vez de, simplesmente, memorizar definições de fatos ou conceitos isolados. A simples memorização não é desejável, pois tal aprendizado é facilmente esquecido e não é prontamente aplicável à resolução de problemas em novas situações. Assim sendo, os mapas de conceitos-chave preparados pelos autores não devem ser decorados. Isso seria meramente a promoção do aprendizado por memorização, fugindo ao propósito dos mapas. Em vez disso, espera-se que os mapas de conceitos-chave funcionem como matrizes ou guias para organizar a informação, de modo que os estudantes possam facilmente descobrir as melhores maneiras de integrar informações novas no corpo de conhecimentos que já possuem, Figura 1.13 Símbolos utilizados nos mapas de conceitos-chave. V. RESUMO DO CAPÍTULO Cada aminoácido apresenta um grupo a-carboxila e um grupo a-amino (exceto a prolina, que possui um grupo imino). Em pH fisiológico, o grupo o-carboxila está dissociado, formando o fon carboxilato (-COO”), carregado negativamente, e o grupo o-amino está protonado (-NH.9. Cada aminoácido também apresenta uma cadeia lateral (são 20 cadeias laterais diferentes, para os 20 aminoácidos) ligada ao átomo de carbono q. A natureza química dessa cadeia lateral determina a função de um aminoácido em uma proteína e fornece a base para a classificação dos aminoácidos em apolares, polares desprovidos de carga, ácidos e básicos. Todos os aminoácidos livres podem servir como tampões, assim como os aminoácidos que apresentam carga quando ligados às cadeias peptídicas. A relação quantitativa entre a concen- tração de um ácido fraco (HA) e sua base conjugada (A) é descrita pela equa- ção de Henderson-Hasselbalch. O tamponamento ocorre na faixa do pK, +1 unidade de pH e é máximo quando pH = pkK., situação na qual [A = [HA]. O carbono a. de cada aminoácido (com exceção da glicina) está ligado a quatro diferentes grupos químicos e é, portanto, um átomo de carbono quiral ou opti- camente ativo. Apenas a forma L dos aminoácidos é encontrada nas proteínas sintetizadas pelo corpo humano. 
