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Profa. Dra. Cláudia Funchal
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Material referente a bioquimica clinica
Tipologia: Notas de estudo
Antes de 2010
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BIOQUÍMICA CLÍNICA
SEGUNDA PROVA
Profa. Dra. Cláudia Funchal
Prof. Dr. Alex Sander Araújo
Biomedicina
PROTEÍNASPROTEÍNAS
Compostos de elevada massa molecular (500 a vários milhões). Produzidas pelas células de todas as formas de vida. São polímeros de aminoácidos unidos entre si por ligação peptídica. As proteínas podem fornecer somente aminoácidos (proteínas simples) ou, além dos aminoácidos, outros compostos orgânicos ou inorgânicos (proteínas conjugadas). A porção não protéica é denominada Grupo Prostético. FUNÇÕES:FUNÇÕES: 9 Transporte: hormônios, vitaminas, metais, drogas e oxigênio (hemoglobina); 9 Catalítica: enzimas; 9 Defesa: anticorpos e complemento; 9 Tampões: auxiliam na manutenção do pH; 9 Nutrição tecidual: aminoácidos; 9 Hormônios: insulina; 9 Mantêm a distribuição de água entre as células e o compartimento intersticial e o sistema vascular do organismo; 9 Transmissão genética: proteínas cromossômicas, histonas.
PROTEÍNAS TOTAISPROTEÍNAS TOTAIS
Existem mais de 300 proteínas diferentes no plasma sangüíneo. Suas concentrações são alteradas por diversos processos patológicos. Apesar do grande número de proteínas do plasma somente algumas são determinadas rotineiramente. As proteínas totais são avaliadas no plasma, urina, líquidos (cefalorraquidiano, amniótico, peritonial, pleural), saliva e fezes. O laboratório de bioquímica mede rotineiramente as concentrações de PROTEÍNAS TOTAIS e de ALBUMINA. A diferença entre as proteínas totais e a albumina é chamada de fração globulina. Outras proteínas, como as imunoglobulinas, são dosadas como classes e existem métodos imunoquímicos para dosar proteínas específicas e hormônios.
HIPOPROTEINEMIAHIPOPROTEINEMIA
Diminuição de proteínas totais. AumentoAumento dodo volumvolumee (^) plasmáticoplasmático hemodiluição por intoxicação hídrica. Na cirrose quando ascite está presente. (^) Perda renal de proteínas:Perda renal de proteínas: síndrome nefrótica e glomerulonefrite crônica. (^) Perda de proteínas pela pele:Perda de proteínas pela pele: quimaduras severas. Gota:Gota: aumento da uricemia. (^) DistúrbiosDistúrbios (^) dede síntesesíntese protéica:protéica: sensível ao suprimento de aminoácidos. Desnutrição, má absorção, dietas pobres em proteínas, enfermidade hepática não virótica severa. OutrasOutras causas:causas: edema, hipertireoidismo, hemorragia grave, insuficiência cardíaca congestiva, leucemia, úlcera péptica.
DETERMINAÇÃO DE PROTEÍNAS TOTAIS SÉRICAS DETERMINAÇÃO DE PROTEÍNAS TOTAIS SÉRICAS
Paciente:Paciente: não deve ingerir dieta rica em gordura durante 8h antes do teste. Suspender medicações que interfiram nos níveis de proteínas séricas. Amostra:Amostra: soro sem hemólise e não lipêmico. Interferentes:Interferentes: 9 Falsamente elevados: contrates radiológicos, insulina, somatotropina, corticoesteróides, clofibrato. 9 Falsos diminuídos: anticoncepcionais orais, dextrato, íon amônio, líquidos intravenosos excessivos contendo glicose, salicilatos. Métodos:Métodos: método de referência- Kjeldahl. Não é empregado rotineiramente devido a sua comlexidade. 9 Refractometria: medida do índice de refração. Pode ser usado no plasma, soro, urina e líquor. 9 Biureto: é o mais usado atualmente. É preciso e exato, de fácil execução. Biureto é o nome dado ao produto de decomposição da uréia pelo calor. Quando o biureto é tratado com íons cúpricos em solução alcalina desenvolve coloração violeta. Os íons cobre (Cu +2^ ) em meio alcalino (Reagente de Biureto) reagem com as ligações peptídicas das proteínas séricas formando cor púrpura, que tem absorbância máxima em 545 nm, proporcional à concentração das proteínas na amostra.
PROTEÍNAS TOTAIS NA URINAPROTEÍNAS TOTAIS NA URINA
Como resultado da pressão hidrostática, as proteínas de baixa massa molecular rotineiramente são filtradas através da membrana basal glomerular. A membrana atua como uma barreira à filtração graças ao tamanho dos poros e a carga negativa. As proteínas de pequeno tamanho molecular são conduzidas para dentro do túbulo renal onde são quase totalmente reabsorvidas, no entanto, uma pequena fração é conduzida através dos túbulos e aparece na urina. Entre 20-50% da proteína urinária é albumina. Restante consiste de uromucóide, mucoproteína de Tomm-Horsfall provenientes das células tubulares renais. Uma pequena quantidade de albumina é encontrada na urina (25mg/24h). Quando são encontradas quantidades maiores que 250 mg/24h ocorreu lesão significativa da membrana glomerular. As causas de proteinúria são: 9 Proteinúria transitória, desaparece em poucos dias; 9 Proteinúria ortostática (postural), associada a lordose severa; 9 Proteinúria persistente devido a doença extra-renal (até 500mg/d); 9 Proteinúria persistente devido a doença glomerular (acima de 500mg/d); 9 Doença glomerular; 9 Proteinúria tubular; 9 Proteinúria por excesso de proteínas circulantes.
FUNÇÕES:FUNÇÕES:
9 Regulação osmótica: Contribui com 75-80% da pressão osmótica do plasma, um dos fatores que regulam a distribuição apropriada de água entre os compartimentos intra- e extracelulares. Em certas doenças os teores de albumina anormalmente baixos movem a água do leito vascular para os tecidos, EDEMA. 9 Transporte e armazenamento: sua natureza altamente polar (em pH 7,4 a albumina apresenta 200 cargas negativas por molécula) a albumina apresenta uma capacidade de ligação não seletiva a muitos compostos pouco solúveis em água.
- transporte de AG de cadeias longas e esteróis;
- transporte de bilirrubina do sistema retículo endotelial para o fígado, tornando-a hidrossolúvel e atóxica;
- transporte de fármacos: salicitatos, barbitúricos, dicumarol, clofibrato, sulfonamidas, wafarina, penicilina.
Indicações: Indicações: 9 Deficiências nutricionais 9 Como marcador de desordens do metabolismo protéico 9 Redução da síntese protéica 9 Perda acentuada de proteínas
Os níveis séricos de albumina são dependentes da velocidade de síntese, da secreção pela célula hepática, da distribuição pelos líquidos corporais e da degradação.
HIPERALBUMINEMIAHIPERALBUMINEMIA
É encontrada raramente nos casos de carcinomatose metastática, desidratação aguda, diarréia, estresse, febre, gravidez, vômito, hemoconcentração, tuberculose, neoplasias, etc.
HIPOALBUMINEMIA HIPOALBUMINEMIA
Promovida pela diminuição ou defeito da síntese devido a um dano hepatocelular, deficiência na ingestão de Aa, aumento de perdas de albumina por doenças e catabolismo induzido pelo estresse fisiológico.
Deficiência na síntese de albumina:Deficiência na síntese de albumina: 9 Doença hepática: na cirrose, a síntese é reduzida pela perda de massa celular. 9 O fluxo do sangue portal muitas vezes está reduzido e mal distribuído, promovendo deficiências na distribuição de nutrientes e oxigênio. 9 O fluxo de substratos afeta certas funções do fígado, incluindo a síntese protéica, que está diminuída em pacientes cirróticos sem ascite. ^ IngestãoIngestão^ inadequadainadequada^ dede proteínas:proteínas:^ promove^ a^ rápida^ perda^ de RNA celular e a degradação do RE ligado aos polissomos e com isso, diminui a síntese da albumina. Perda excessiva de proteína extravascularPerda excessiva de proteína extravascular:: 9 Síndrome nefrótica produz hipoalbuminemia em função da proteinúria massiva, com perdas >3 g em 24 horas. 9 A albumina é filtrada pelo glomérulo e catabolizada pelos túbulos renais com reciclagem dos aminoácidos. 9 Em doenças renais crônicas – com patologias glomerular e tubular – a filtração protéica excessiva aumenta a perda e a degradação de proteínas. Enteropatia perdedora de proteínas:Enteropatia perdedora de proteínas: em condições normais menos de 10% da albumina total é perdida pelo intestino. Quando associada a infecções intestinais, a hipoalbuminemia aumenta por fatores periféricos que inibem a síntese de albumina por mecanismos similares aos encontrados nas queimaduras, traumas, infecções neoplasias. ^ Queimaduras extensas:Queimaduras extensas: 9 A pele é o principal local de armazenamento extracelular de
albumina; constitui o pool necessário para manter os teores de
albumina no plasma. 9 A perda direta de albumina nas queimaduras compromete o fluxo sangüíneo hepático pela diminuição de volume e pela inibição de fatores teciduais liberados nos locais da queimadura. 9 Os fatores liberados são: fator de necrose tumoral, interleucina- 1 e interleucina- 6. ^ Hemodiluição:Hemodiluição: 9 Nas ascites de qualquer causa, os níveis de albumina sérica não são bons índices da capacidade sintética do fígado.
9 Elevações nos níveis da proteína C reativa sugerem que uma inflamação é a causa da hipoalbuminemia. 9 Proteinúria acima de 3 g/24 horas sugerem sindrome nefrótica. 9 Transaminases podem estar elevadas ou normais em cirróticos. 9 Estudos de gorduras fecais. 9 Depuração da alfa-1 antitripsina fecal pode mostrar a de má- absorção de proteínas. 9 Eletroforese das proteínas séricas para detectar hipergamaglobulinemia.
CONSEQÜÊNCIAS DA HIPOALBUMINEMIA CONSEQÜÊNCIAS DA HIPOALBUMINEMIA
Edema facial, macroglossia, tumefação das parótidas, icterícia conjuntival. Revestimentos: perda de gordura subcutânea, pele áspera e seca, dermatoses doloridas, edema periférico, cabelo fino, angiomas. Eritema palmar. Cardivascular: bradicardia, hipotensão, cardiomegalia, diomegalia. Respiratório: diminuição da expansão respiratória devido à disfunção pleural e à debilidade dos músculos intercostais. Gastrointestinais: hepatoesplenomegalia, ascites. Músculo esquelético: perda muscular, retardo de crescimento em crianças, atrofia dos músculos interósseos das mãos. Neurológica: encefalopatia. Endócrino: ginecomastia, hipotermia, tiromegalia. Outros: vários sinais relacionados a deficiências nutricionais específicas.
TRATAMENTO DA HIPOALBUMINEMIA TRATAMENTO DA HIPOALBUMINEMIA
A hipoalbuminemia é um fenômeno comum em pacientes com doenças graves. O tratamento deve focar a causa subjacente em lugar de repor a albumina. A suplementação de albumina aumenta transitoriamente a sua concentração sérica mas não influencia o curso clínico. A administração de albumina pode ser prejudicial. Em geral, a albumina não é utilizada no tratamento da
DETERMINAÇÃO DE ALBUMINA SÉRICADETERMINAÇÃO DE ALBUMINA SÉRICA
PacientePaciente não deve consumir dieta rica em gordura por 48h antes da prova.
Amostra:Amostra: Soro. Evitar estase prolongada na coleta de sangue, pois
a hemoconcentração aumenta os níveis das proteínas plasmáticas. A postura do paciente pode modificar em até 0,3 g/dL quando comparado os pacientes ambulatoriais e os hospitalizados. Interferências:Interferências:
- Resultados falsamente elevados: agentes citotóxicos, anticoncenpcionais orais e bromossulfaleína.
- Resultados falsamente reduzidos: paracetamol, aspirina, estrogênios, anticoncenpcionais orias, ampicilina, asparaginase, fluoracil. Métodos:Métodos: os primeiros métodos de separação da albumina das globulinas empregavam o fracionamento salino. Método de Kjeldahl, reação do biureto. 9 Verde de bromocresol: fixação de corantes. A albumina tem a capacidade de fixar seletivamente vários ânions orgânicos, entre eles, moléculas do corante verde de bromocresol, azul de bromofenol. Ao se ligarem à albumina esse corantes sofrem um desvio nas suas absorvâncias máximas. A quantidade de albumina ligada ao corante é proporcional ao teor de albumina na amostra. 9 Eletroforese: fornece informações adicionais sobre as globulinas. 9 Outros métodos: eletroimunoensaio, imunoquímico, turbidimetria.
ALBUMINÚRIAALBUMINÚRIA
Aumento da excreção urinária de albumina é indicativo da elevação da permeabilidade glomerular. A exceção urinária normal de albumina é menor que 30mg/dia. Albuminúria geralmente refere-se à excreção maior que 300mg/dia. A albuminúria é geralmente detectada de modo semiquantitativo por fitas reagentes, os teores positivos estão acima de 300-500mg/dia.
CARREGADOS NEGATIVAMENTE:CARREGADOS NEGATIVAMENTE:
n.º ↑ grupos (COO-). Acontece com pH alcalino pela neutralização dos grupos (NH3 +^ ), uando se adiciona álcali (OH). SEM CARGAS OU NEUTROS: SEM CARGAS OU NEUTROS: pH do tampão = ponto isoelétrico das proteínas, Não haverá migração, cargas positivas = cargas negativas. PONTO ISOELÉTRICO PONTO ISOELÉTRICO É o pH de uma solução o qual ca rgas positivas = as negativas O movimento sob ação do campo elétrico é nulo. Ex.: A Albumina tem um ponto is oelétrico em pH 4,7 e, como a letroforese das proteínas séricas é normalmente feita em tampão pH ,6, ela terá alta densidade de carga elétrica negativa, enquanto que a ama globulina por ter PI em pH 7,2 (próximo do tampão), terá uma aixa densidade elétrica livre. Assim a albumina terá uma maior elocidade de migração que a gama globulina. Em pH ácido tem-se H +^ livre. Em pH alcalino tem-se OH-^ livre. Proteína em solução tampão abaixo do PI, sobram cátions H+,^ que eutralizam grupos COO - , a proteína fica carregada positivamente. Proteína em solução tampão acima do PI, sobra OH-^ que neutraliza os rupos NH 3 +^ e a proteína fica carregada negativamente. Ex.: PIA = 5,0 e PI (^) B= 3, oluçãoolução tampãotampão pH=7,1.pH=7,1. ComoComo elaselas estãoestão carregadascarregadas ee parapara qualqual ólo elas migram? Qual migra com maior velocidade?ólo elas migram? Qual migra com maior velocidade? H acima do PI sobra OH-^ que neutraliza grupos NH3 + las estão carregadas negativamente e migram par o pólo positivo. B está em pH mais afastado do PI, portanto tem mais carga livre e aior velocidade. O fracionamento protéico pela eletroforese é realizado no SORO. Não é feito no plasma para evitar bandas interferentes do ibrinogênio. Em pH 8,6, empregando os métodos eletroforéticos, as proteínas do oro sangüíneo são divididas nas seguintes frações: (^) prépré albumina,albumina, lbumina,lbumina, αα 1,1, αα 2,2, ββ 1,1, ββ 2 e2 e γγ .. A migração dessas macromoléculas é realizada em suportes em esposta a um campo elétrico.
INDICAÇÃOINDICAÇÃO DADA
ELETROFORESE ELETROFORESE DEDE
PROTEÍNAS PROTEÍNAS OUOU
PROTEINOGRAMA: PROTEINOGRAMA: estudar anormalidades protéicas.
SUPORTES:SUPORTES:
(^99) PAPEL FILTRO:PAPEL FILTRO: enzimas, isoenzimas, hemoglobinas, glicoproteínas, ácido vanilmandélico, aminoácidos, açúcares. 99 ACETADOACETADO DEDE CELULOSE:CELULOSE: todo tipo de eletroforese e imunoeletroforese. imunoeletroforese. (^99) GEL DE ÁGAR OU AGAROSE:GEL DE ÁGAR OU AGAROSE: Recomentado para todos os tipos de eletroforese e imunoeletroforese. 99 GEL DE AMIDO:GEL DE AMIDO: Recomendado para a tipagem das haptoglobinas. (^99) GEL DE POLIACRILAMIDA:GEL DE POLIACRILAMIDA: Não recomendado para laboratório de análises clínicas de rotina, usa-se na pesquisa.
pH=PIpH=PI Proteína fica parada no ponto de aplicação
ALBUMINA E PRÉ-ALBUMINA E PRÉ-ALBUMINAALBUMINA
Albumina:Albumina: já comentada. Importância clínica: hipoalbuminemia. Pré-Pré-albumina:albumina: junto a ela também migra a proteína fixadora de retinol (RBP). Ambas são sintetizadas no fígado e tem meia vida menor que 12h. Fornecem indicadores de desnutrição ou disfunção hepática.. Os níveis caem rapidamente nas reduções calóricas e proteínas na dieta. A pré-albumina transporta T3 e T4. Seus níveis diminuem na inflamação, doenças malignas, cirrose hepática, enfermidades renais perdadoras de proteínas. A RBP transporta vitamina A. Redução na desnutrição ou disfunção hepática e elevação em enfermidades renais.
REGIÃOREGIÃO^ αα^11
Cada região contém muitos constituintes químicos. alfa1-antitripsina (65%), alfa1-glicoproteína ácida (30%), alfa1- fetoproteína. Alfa 1 globulina. São inibidores de proteases. Age contra: renina, plasmina, quimiotripsina, elastase e colagenase (PMN). Sua síntese é estimulada durante processos inflamatórios agudos como hepatopatias e age na prevenção do enfisema pulmonar e na cirrose. Globulina alfa-1 ↑ quando o teor de albumina ↓, (infecções e processos inflamatórios) Na hepatite aguda e na deficiência familiar de alfa-1 antitripsina, que é uma das causas do enfisema pulmonar, esta globulina está diminuída. Antitripsina está ↓ em doenças hepáticas e pulmonares. A diminuição do perfil α1 é por causa da antitripsina e o aumento é devido a glicoproteína ácida. Alfa1-fetoproteína- alta quando se nasce e dimunui com a idade. Em tumores está aumentada. Geralmente nos processos inlflamatórios agudos há um aumento de glicoproteína ácida. E na artrite reumatóide, lúpus, queimadura e infarto agudo do miocárdio há ↑ de glicoproteína ácida.
REGIÃOREGIÃO αα 22
Alfa 2 globulina. Haptoglobulina (50%), alfa2-macroglobulina, ceruloplasmina. ↑ síndrome nefrótica (↑ macroglobulina alfa-2). Proteína muito grande para atravessar pelos glomérulos lesados como ocorre nesta enfermidade. A fração alfa-2 está freqüentemente aumentada na artrite reumatóide, lúpus eritematoso ou após infarto do miocárdio. A globulina alfa-2 está diminuída na enfermidade hepatocelular aguda. HAPTOGLOBULINA:HAPTOGLOBULINA: se liga à hemoglobina livre evitando perda. Urinária. A haptoglobina sérica é um indicador de grau de hemólise intravascular. Pacientes com significativa hemólise intravascular terão baixo nível ou nulo de haptoglobina, devido a remoção dos complexos haptoglobina-hemoglobina pelo sistema reticuloendotelial. Se liga somente à hemoglobina, não se liga à outras hemeproteínas, metahemoglobina, nem o próprio heme (HEMOPEXINA). Dosagens isoladas tem pouco significado clínico devido seu amplo intervalo de referencia. ^ ALFA2-ALFA2-MACROGLUBULINAMACROGLUBULINA::^ Função^ biológica^ pouco^ conhecida. São inibidores de protease sintetizada no fígado ↑ na síndrome nefrótica (elevado peso molecular) ↓ nas hepatopatias crônicas (fase avançada) e na artrite reumática. ^ CERULOPLASMINA:CERULOPLASMINA:^ Sua^ ↓^ soro leva a^ ↑^ ferro do fígado e nos níveis séricos de ferritina. Esses pacientes tornam-se suscetíveis a diabetes, degeneração da retina e lesões no SNC. Isso ocorre devido aos níveis de cobre aumentado no pâncreas e no cérebro respectivamente. Proteína doadora de cobre (6 átomos em sua estrutura). É uma ferroxidase (ferroso férrico) ↑ processos inflamatórios malignos, focos de necrose, neoplasias malignas. ↓ anemias, cirrose. A macroglobulina é responsável pela frente do perfil e a haptoglobulina por trás do perfil.
Congênita: hereditária. Adquirida: drogas para pacientes sensíveis. Retorna a níveis normais após a retirada das drogas. A hipogamaglobulinemia severa, pode ser parcialmente reposta por injeção intramuscular periódica de globulinas gama. ↑ mielomas, parasitoses, alergias, hepatopatias agudas e crônicas. ↓ imunodeficiência, sensibilidade a determinadas drogas. PARAPROTEÍNA:PARAPROTEÍNA: proteína anormal que está associada ao mioeloma múltiplo São imunoglobulinas produzidas por proliferação de células plasmáticas.
COMO SE LÊ OS PERFIS ELETROFORÉTICOS?COMO SE LÊ OS PERFIS ELETROFORÉTICOS?
PROCESSO IPROCESSO INFLAMATÓRIO:NFLAMATÓRIO: processo agudo- proteínas da fase aguda, ↑ de α1-glicoproteína ácida. ↑ α2macroglobulina. ↓ albumina para compensar o aumento de α1 e α2. PROCESSOPROCESSO INFECCIOSO:INFECCIOSO: sempre vai ser acompanhado de processo inflamatório. ↑ na produção de IgM na fase aguda e ↑ na produção de IgG na fase crônica. Diminui albumina e aumenta γ e α.
INSUFICIÊNCIAINSUFICIÊNCIA RENAL:RENAL: aumento de albumina na urina. No proteinograma ↓ albumina, ↓ α1, ↓β, ↓γ, ↑α2 por um momento. ↓ todas as frações: desnutirção, gastroenterite, dificiência de síntese protéica (cirrose). CIRROSE:CIRROSE: no início processo inflamatório, estado mais avançado tem ↑ IgA, ↑γ. Funde-se β e γ.
HEPATITE:HEPATITE: ↑ de γ. Pode ser de IgG ou IgM depende da fase. AIDÉAIDÉTICOTICO EMEM (^) PROCESSOPROCESSO TERMINAL:TERMINAL: Hiperproteinemia. DeFiciência na produção de Ac, lança-se Ac não funcionantes na corrente circulatória. ↑ de γ. MIELOMA MÚMIELOMA MÚLTIPLO:LTIPLO: ↑ de γ. Analisar outros exames. TUMORES:TUMORES: alguns aumenta α1-fetoproteína.
Proteína totais = albumina + globulinas Globulinas = proteínas totais – albumina Relação A/G: 1,5- 2, A= albumina G globulina
^ RELAÇÃO A/GRELAÇÃO A/G^ NORMAL:NORMAL:^ não há alterações nas frações albumina e globulinas. ^ RELAÇÃORELAÇÃO^ A/GA/G^ AUMENTADA:AUMENTADA:^ albumina^ aumentada^ ????? Globulina diminuída ????? Difícil de existir, provavelmente ERRO!!! ^ RELAÇÃORELAÇÃO^ A/A/GG^ DIMINUÍDA:DIMINUÍDA:^ alguma^ fração^ está^ aumentada, alteração nas globulinas e albumina diminui.
Paraproteína