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Características de Aminoácidos e Proteínas, Notas de estudo de Sistemas de Informação

Aprenda sobre as características gerais de aminoácidos, suas funções na composição de proteínas, tipos essenciais e não essenciais, estruturas primária, secundária, terciária e quaternária, desnaturação de proteínas e suas funções em organismos.

Tipologia: Notas de estudo

2011

Compartilhado em 05/05/2011

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Técnicos Analises
Clinicas
dhywarks@hotmail.com
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Baixe Características de Aminoácidos e Proteínas e outras Notas de estudo em PDF para Sistemas de Informação, somente na Docsity!

Técnicos Analises

Clinicas

dhywarks@hotmail.com

Proteínas

São compostos orgânicos

de alto peso molecular,

são formadas pelo

encadeamento de

aminoácidos.

Representam cerca do 50

a 80% do peso seco da

célula sendo, portanto, o

composto orgânico mais

abundante de matéria

viva.

Aminoácidos

CARACTERÍSTICAS GERAIS :
  • (^) São as unidades fundamentais das proteínas.
  • Todas as proteínas são formadas a partir da ligação em seqüência de apenas 20 aminoácidos.
  • Existem, além destes 20 aminoácidos principais, alguns aminoácidos especiais, que só aparecem em alguns tipos de proteínas. Os aminoácidos que intervêm na composição das proteínas (existem outros) são número de 20 e obedecem à estrutura geral representada na figura abaixo:

Os vegetais têm a capacidade de fabricar os vinte aminoácidos necessários para a produção de suas proteínas, já as células animais não sintetizam todos eles, sendo que alguns devem ser ingeridos com o alimento. Assim, os aminoácidos podem ser classificados em dois tipos:

  • (^) Essenciais - são aqueles que não podem ser sintetizados pelos animais. Ex: Fenilalanina; Valina; Triptofano; Treonina; Lisina; Leucina; Isolucina; Metionina.
  • (^) Não essenciais (Naturais) - são aqueles que podem ser sintetizados pelos animais. Ex: Glicina; Alanina; Serina; Cisteína; Tirosina; Arginina; Ácido aspártico; Ácido glutâmico; Histidina; Asparagina; Glutamina; Prolina. É importante ressaltar que, para os vegetais, todos os aminoácidos são não essenciais. Fica claro que classificar um aminoácido em não essencial ou essencial depende da espécie estudada; assim um certo aminoácido pode ser essencial para um animal e não essencial para outro. HOMEM: produz 8 (isoleucina, leucina, valina, fenilalanina, metionina, treonina, triptofano e lisina) RECÉM-NASCIDOS: além desses não produz também a histidina

Classificação

  • (^) Proteínas simples
    • (^) Somente aminoácidos
  • (^) Proteínas conjugadas (proteínas ligadas a outras substâncias) - (^) Nucleoproteínas - (^) Glicoproteínas - (^) Metaloproteínas - (^) Lipoproteínas

Níveis de Organização:

Estrutura Primária (seqüência linear de AA)

  • (^) Dada pela seqüência de aminoácidos e ligações peptídicas da molécula.
  • (^) É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula.
  • (^) A estrutura primária da proteína resulta em uma longa cadeia de aminoácidos semelhante a um "colar de contas", com uma extremidade "amino terminal" e uma extremidade "carboxi terminal".
  • (^) A estrutura primária de uma proteína é destruída por hidrólise química ou enzimática das ligações peptídicas, com liberação de peptídeos menores e aminoácidos livres.
  • (^) Sua estrutura é somente a seqüência dos aminoácidos, sem se preocupar com a orientação espacial da molécula.

Estrutura Terciária (dobramento sobre si mesma)

  • (^) Dada pelo arranjo espacial de aminoácidos distantes entre si na seqüência polipeptídica.
  • (^) É a forma tridimensional como a proteína se "enrola".
  • (^) Ocorre nas proteínas globulares, mais complexas estrutural e funcionalmente.
  • (^) Cadeias polipeptídicas muito longas podem se organizar em domínios, regiões com estruturas terciárias semi-independentes ligadas entre si por segmentos lineares da cadeia polipeptídica.
  • (^) Os domínios são considerados as unidades funcionais e de estrutura tridimensional de uma proteína.

Estrutura Quaternária (união de cadeias polipeptídicas)

  • (^) Surge apenas nas proteínas oligoméricas.
  • (^) Dada pela distribuição espacial de mais de uma cadeia polipeptídica no espaço, as subunidades da molécula.
  • (^) Estas subunidades se mantém unidas por forças covalentes, como pontes dissulfeto, e ligações não covalentes, como pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas, etc.
  • (^) As subunidades podem atuar de forma independente ou cooperativamente no desempenho da função bioquímica da proteína.
  • (^) Proteínas GLOBULARES (Albumina) e FIBROSAS (Queratina)

DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS;

  • (^) TEMPERATURA / agitação das moléculasrompimento de ligações / Ex: ovo cozido
  • (^) GRAU DE ACIDEZ / meiosácidos oubásicosrompimento de atrações elétricas que ajudam manter a configuração espacial / fabricação de queijos e coalhadas

Funções: as proteínas podem ser agrupadas em várias categorias de

acordo com a sua função.

  • Função estrutural - participam da estrutura dos tecidos. Exemplos:
    • Colágeno: proteína de alta resistência, encontrada na pele, nas cartilagens, nos ossos e tendões.
    • Actina o Miosina : proteínas contráteis, abundantes nos músculos, onde participam do mecanismo da contração muscular.
    • Queratina: proteína impermeabilizante encontrada na pele, no cabelo e nas unhas. Evita a dessecação, a que contribui para a adaptação do animal à vida terrestre.
    • Albumina : proteína mais abundante do sangue, relacionada com a regulação osmótica e com a viscosidade do plasma (porção líquida do sangue).
  • (^) Função nutritiva - as proteínas servem como fontes de aminoácidos, incluindo os essenciais requeridos pelo homem e outros animais. Esses aminoácidos podem, ainda, ser oxidados como fonte de energia no mecanismo respiratório. Nos ovos de muitos animais (como os das aves) o vitelo, material que se presta à nutrição do embrião, é particularmente rico em proteínas.
  • (^) Coagulação sangüínea - vários são os fatores da coagulação que possuem natureza protéica, como por exemplo: fibrinogênio, globulina anti- hemofílica, etc...
  • (^) Transporte - pode-se citar como exemplo a hemoglobina, proteína responsável pelo transporte de oxigênio no sangue.

Enzimas – Proteínas Especiais

  • (^) As enzimas são proteínas especializadas na catálise de reações biológicas. Elas estão entre as biomoléculas mais notáveis devido a sua extraordinária especificidade e poder catalítico, que são muito superiores aos dos catalisadores produzidos pelo homem. Praticamente todas as reações que caracterizam o metabolismo celular são catalisadas por enzimas.
  • (^) Como catalisadores celulares extremamente poderosos, as enzimas aceleram a velocidade de uma reação, sem no entanto participar dela como reagente ou produto.
  • (^) As enzimas atuam ainda como reguladoras deste conjunto complexo de reações.
  • (^) As enzimas são, portanto, consideradas as unidades funcionais do metabolismo celular.

Modelo de Chave-Fechadura