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Este documento explora la 'ilusión de comprensión' en el aprendizaje de la bioquímica, analizando las causas comunes de esta ilusión y cómo los profesores pueden ayudar a los estudiantes a construir representaciones mentales adecuadas. También se discute la importancia de la bioquímica en la formación médica, destacando la necesidad de un balance entre la enseñanza de la bioquímica y su aplicación clínica. Recomendaciones para el estudio de la bioquímica y reflexiona sobre la evaluación en esta disciplina, enfatizando la importancia de preguntas de evaluación que reflejen los objetivos de aprendizaje.
Tipo: Apuntes
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Es común que algunos estudiantes obtengan bajas calificaciones en asignaturas donde creen haber comprendido el material, debido a la "ilusión de comprensión". Esta ilusión puede deberse a varios factores, como las misconceptions o el efecto del uso de internet. Una fuente de error frecuente es la tendencia a dar explicaciones teleológicas o funcionales de los procesos bioquímicos, creyendo que con eso han comprendido las bases bioquímicas. Otra concepción errónea es la de las transformaciones bioquímicas como "alquimia", sin mencionar las enzimas que intervienen.
Los profesores pueden ayudar a los estudiantes a construir representaciones mentales adecuadas de los fenómenos bioquímicos, incorporando detalles sobre la organización celular y el papel del citoesqueleto, moléculas de adhesión, etc. También es importante enfatizar aspectos que pueden parecer obvios para los profesores, como la necesidad del contacto molecular y el choque entre moléculas para que ocurran las reacciones químicas.
Muchos estudiantes dedican mucho tiempo a elaborar fichas de estudio o resúmenes, creyendo que eso les ayudará a comprender, cuando en realidad les quita tiempo para tratar de comprender realmente los conceptos. El uso de internet también puede llevar a confundir tener información disponible con tenerla realmente comprendida. Es importante memorizar algunos hechos, pero evitando la memorización sin comprensión. Los profesores pueden orientar a los estudiantes sobre qué es necesario memorizar y qué no.
Existe la necesidad de evidenciar la relación de la Bioquímica con la práctica médica, lo cual ha llevado a cambios en la enseñanza. Sin embargo, forzar esa relación puede ser contraproducente, ya que algunos conceptos bioquímicos son necesarios para comprender
publicaciones o problemas clínicos, aunque no tengan una aplicación clínica evidente. Es importante encontrar un balance adecuado entre la enseñanza de la Bioquímica y su aplicación clínica.
Descargado por Pao Ng (ngpao52@gmail.com) lOMoARcPSD|
Importancia de la formación bioquímica en
los estudios médicos
La formación científica sólida es necesaria para ser buen médico, pero no es la parte más importante de su formación. La capacidad de comunicación con los pacientes y la comprensión de su individualidad son fundamentales para la eficacia de la medicina clínica. Sin embargo, no se debe hacer énfasis excesivo en detalles bioquímicos irrelevantes para comprender las bases moleculares de las enfermedades, ya que esto puede llevar a los estudiantes a creer que la Bioquímica no es necesaria para ser médico. Es importante utilizar ejemplos relevantes y comunes de enfermedades para ilustrar la relación entre la Bioquímica y la Medicina, en lugar de enfocarse en enfermedades raras. La formación bioquímica es imprescindible para comprender la literatura médica y detectar ofertas engañosas de propaganda.
No leer el libro como una novela, sino interrogarlo y hacer un plan de estudio que abarque los aspectos que se quieren aprender. Familiarizarse con el uso del índice analítico para ahorrar tiempo. No tener miedo a las fórmulas químicas, ya que pueden ayudar a comprender los procesos. Hacer esquemas de las vías metabólicas, identificando aspectos clave como reacciones irreversibles, formación/consumo de ATP, uso de coenzimas, puntos de ramificación, enzimas reguladoras, etc. Identificar las enzimas reguladoras, su tipo de regulación y las hormonas que las activan o inhiben. Separar las vías metabólicas de acuerdo a la situación fisiológica (ayuno o posprandial) e identificar las vías oxidativas y anabólicas en cada situación. Comprender los procesos de almacenamiento y transmisión de la información genética, enfocándose en el papel de las enzimas.
La forma en que se plantea la evaluación puede contribuir a superar o fomentar los obstáculos a la comprensión. Es importante que las preguntas de evaluación reflejen lo que se quiere que los estudiantes hayan aprendido.
d) secuencia de aminoácidos
e) todas las anteriores
e) todas las anteriores
a) hidrófobas expuestas al medio acuoso
e) todas las anteriores
Enzimas
Glucosa +ATP → glucosa 6 P + ADP c) 1= Vmax; 2= ½ Vmax ; 3= KM
c) energía de activación de la reacción
a) enzima que transforma 1 μmol de sustrato por minuto
a) activados por modificación covalente irreversible
c) transferasa
d) tiene baja actividad por su elevado KM o baja Vmax
b) disminuye la Vmax
e) ½ de Vmax se alcanza cuando S es igual a KM
a) además del sustrato, puede reconocer a algunos metabolitos reguladores
c) cambios covalentes irreversibles
d) -1/ KM
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Regulación de la actividad enzimática
Cuando la concentración de glucosa es mucho menor que el valor de Km (constante de Michaelis-Menten), la velocidad de la reacción enzimática es: d) muy lenta
La especificidad de la reacción que cataliza cada enzima está determinada por: a) los residuos de aminoácidos que se encuentran en el sitio activo
El pH afecta a las reacciones catalizadas por enzimas porque puede producir cambios en la ionización de: e) todas las anteriores (residuos de aminoácidos implicados en la unión del sustrato, residuos de aminoácidos implicados en la catálisis, grupos del sustrato, residuos de aminoácidos implicados en la estabilidad de la enzima)
La constante de Michaelis-Menten (Km) es: d) la concentración del sustrato a la cual v = ½ Vmax
En general, las enzimas reguladoras catalizan reacciones: e) todas las anteriores (situadas al comienzo de las vías metabólicas, situadas en los sitios de ramificación de las vías metabólicas, alejadas del equilibrio químico, cuyas velocidades son modificadas por pequeños cambios en la concentración de sus sustratos)
La actividad de las enzimas en clínica generalmente se expresa como: b) unidades internacionales
Las estatinas son drogas que se usan para inhibir a la hidroximetil-glutaril- CoA reductasa (HMG-CoA reductasa), una enzima que participa en la síntesis de colesterol. El tipo de inhibición de la HMG-CoA reductasa por las estatinas debe ser: a) competitiva
Biología Molecular
Las ADN y ARN polimerasas tienen en común: e) todas las anteriores (la necesidad de un molde de ADN, la dirección de la síntesis (5'→3'), liberar un pirofosfato como uno de los productos, catalizar la formación de enlaces éster)
La acumulación de esteroles en la membrana plasmática es característica de las células: d) espumosas
Para incorporar la información genética contenida en un ARN mensajero (ARNm) al genoma de una bacteria es indispensable el uso de: a) la enzima transcriptasa reversa
Las enzimas de restricción: c) escinden al ADN bicatenario en regiones específicas
La secuencia correcta del proceso de transferencia llamado Southern blot es: a) digestión del ADN por una enzima de restricción, electroforesis en gel de agarosa, disociación alcalina para separar las hebras, transferencia a membrana de nitrocelulosa
Para realizar una reacción de amplificación (PCR) es indispensable contar con: e) todas las anteriores (ADN molde, desoxirribonucleótidos, ARN cebadores, Taq polimerasa)
Los plásmidos son estructuras bacterianas que: e) todas las anteriores (son moléculas de ADN bicatenario, son moléculas de ADN extracromosómico, se copian muchas veces en cada división celular, portan genes que le confieren a las bacterias resistencia a antibióticos)
La reacción de PCR en tiempo real, a diferencia de la PCR convencional o estándar, se caracteriza porque: c) permite la cuantificación del producto amplificado
La siguiente reacción: .... C-C-U-A-U-C-OH- → .... C-U-A-U-OH + C es catalizada por la: a) exonucleasa 3'-5'
El antibiótico que inhibe la enzima peptidil transferasa es: a) tetraciclina
Cloranfenicol, estreptomicina, rifamicina y
actinomicina D
El cloranfenicol es un antibiótico que inhibe la síntesis de proteínas en las bacterias al bloquear la actividad de la subunidad 50S del ribosoma bacteriano.
La estreptomicina es un antibiótico que inhibe la síntesis de proteínas en las bacterias al bloquear la actividad de la subunidad 30S del ribosoma bacteriano.
La rifamicina es un antibiótico que inhibe la síntesis de ARN en las bacterias al bloquear la actividad de la ARN polimerasa bacteriana.
La actinomicina D es un antibiótico que inhibe la síntesis de ARN en las células al intercalarse entre los pares de bases del ADN, impidiendo la unión de la ARN polimerasa.
La replicación del ADN es semiconservativa
La replicación del ADN es semiconservativa porque:
Cada una de las dos cadenas hijas resultantes de la replicación del ADN está formada por una hebra de ADN de la cadena madre original y una hebra de ADN recién sintetizada.
Cada una de las dos moléculas de ADN hijas resultantes de la replicación está formada por una hebra de ADN de la cadena madre original y una hebra de ADN recién sintetizada.
Expresión de un polinucleótido
El polinucleótido 5'-CCTACCGCGGAATCATTAACAT-3' tiene 21 nucleótidos. Considerando que el codón de inicio es AUG, la secuencia codifica para un péptido de 6 aminoácidos.
Transcripción de un gen eucariota
La transcripción de un gen eucariota puede dar origen a varios polipéptidos, ya que los genes eucariotas a menudo contienen secuencias codificantes (exones) interrumpidas por secuencias no codificantes (intrones), que pueden ser procesadas de diferentes maneras para generar distintas isoformas proteicas.
Función de la helicasa durante la replicación
La helicasa actúa durante la replicación del ADN rompiendo los puentes de hidrógeno entre los pares de bases del ADN, lo que permite la separación de las dos cadenas de la doble hélice y la formación de la burbuja de replicación.
Código genético parcialmente degenerado
El código genético es parcialmente degenerado porque un mismo aminoácido puede ser codificado por más de un codón, lo que se conoce como degeneración del código genético.
Fidelidad de la síntesis de proteínas
La alta fidelidad del proceso de síntesis de proteínas se debe principalmente a la actividad de la enzima peptidil transferasa, el acoplamiento entre el ribosoma y el ARNt, la actividad correctora de la aminoacil-tARN sintetasa, y la presencia de factores de iniciación y elongación específicos para cada aminoacil-tARN.
Proto-oncogenes
Los proto-oncogenes codifican para proteínas que regulan positivamente la proliferación y el crecimiento celular.
Estructura de los factores de transcripción
Los factores de transcripción pueden presentar diferentes estructuras, como hélice-giro-hélice, hélice-lazo-hélice, dedos de zinc y cremalleras de leucina.
Replicación del ADN
La replicación del ADN ocurre como paso previo a la división celular, ya que es necesario duplicar el material genético para que cada célula hija reciba una copia completa del genoma.
Función de la replicación del ADN
La función de la replicación del ADN es garantizar el aporte de suficientes copias de los genes reguladores de la transcripción, el aporte de suficientes sitios de iniciación de la transcripción, y que ocurra la mitosis.
Modificaciones epigenéticas
Las modificaciones epigenéticas incluyen cambios en la estructura de los nucleosomas, síntesis de ARNs de interferencia y metilación de las bases del ADN.
Alelos
Los alelos son formas diferentes del mismo gen que se encuentran en los cromosomas homólogos.
Organismos transgénicos
Los organismos transgénicos son aquellos a los que se les ha introducido y expresan genes de otro organismo.
Desacetilación de histonas
La desacetilación de las histonas por las enzimas desacetilasas (situínas) favorece la unión del ADN a las histonas, dificultando el acceso de la maquinaria transcripcional a ciertos genes.
Acortamiento de los cromosomas
El acortamiento progresivo de los cromosomas como resultado de las divisiones celulares repetidas se debe al envejecimiento celular y la pérdida gradual de los telómeros.
Telomerasa
La telomerasa es una enzima con actividad de transcriptasa inversa, que se encarga de sintetizar y añadir secuencias teloméricas a los extremos de los cromosomas.
ARN de interferencia
El ARN de interferencia (ARNi) es un ARN de doble cadena que contiene secuencias complementarias a determinados ARN mensajeros, lo que permite su silenciamiento o degradación.
Metilación del ADN vs acetilación de histonas
A diferencia de la acetilación de histonas, la metilación del ADN no altera la secuencia de nucleótidos, pero es una modificación epigenética que se hereda a las células hijas.
Mutación puntual
Una mutación puntual es el cambio de una única base nitrogenada por otra en la secuencia de bases del ADN.
Análisis de la fórmula de la lidocaína
a) Tiene naturaleza anfipática: La lidocaína es una molécula que posee tanto una región hidrofílica como una hidrofóbica, lo que le confiere una naturaleza anfipática. Esto le permite incorporarse a las membranas celulares.
b) Se puede incorporar a las membranas celulares: Debido a su naturaleza anfipática, la lidocaína puede interactuar con los lípidos de las membranas celulares e incorporarse a ellas.
c) Puede interferir con la transducción de señales: Al interactuar con las membranas celulares, la lidocaína puede alterar el funcionamiento de proteínas de señalización presentes en ellas, interfiriendo con la transducción de señales.
d) Puede provocar disfunción de la cadena de transporte electrónico: La incorporación de la lidocaína a las membranas mitocondriales podría afectar el funcionamiento de la cadena de transporte electrónico, lo que podría derivar en una disfunción de la fosforilación oxidativa.
e) Todas las anteriores: Dada la naturaleza anfipática de la lidocaína y su capacidad de interactuar con las membranas celulares, es posible que esta molécula pueda ejercer todos los efectos mencionados en los incisos anteriores.
Mecanismos de regulación de la actividad
enzimática
a) Cambian la conformación del sitio activo: Tanto la regulación alostérica como la covalente pueden inducir cambios conformacionales en el sitio activo de la enzima, alterando su actividad.
c) Tienen al acetil-CoA como intermediario común: Tanto las vías anabólicas como las catabólicas utilizan al acetil-CoA como un importante intermediario metabólico.
d) Cada vía tiene mecanismos de regulación específicos: Tanto las vías anabólicas como las catabólicas poseen mecanismos de regulación propios que controlan su actividad.
a) Impide que todas las reacciones alcancen el equilibrio: La regulación metabólica evita que todas las reacciones bioquímicas lleguen a su estado de equilibrio, lo que permitiría el control del flujo metabólico.
b) Permite la acción de las hormonas: La regulación metabólica posibilita que las hormonas puedan ejercer sus efectos sobre el metabolismo celular.
d) Permite el ahorro de energía: La regulación metabólica optimiza el uso de los recursos energéticos de la célula, evitando el desperdicio.
Acción de las hormonas sobre el metabolismo
a) Cambios en la velocidad de síntesis proteica: Las hormonas pueden regular la expresión génica, modificando la síntesis de enzimas y otras proteínas clave en el metabolismo.
b) La activación o inhibición de algunas enzimas: Las hormonas pueden modular directamente la actividad de enzimas metabólicas, activándolas o inhibiéndolas.
c) Cambios en la permeabilidad de la membrana plasmática: Algunas hormonas pueden alterar la permeabilidad de la membrana celular, afectando el transporte de sustratos y metabolitos.
b) Permiten que el organismo se mantenga alejado del equilibrio: Estas hormonas mantienen al organismo en un estado alejado del equilibrio termodinámico, lo que le permite responder a los cambios ambientales.
d) Pueden afectar las constantes de equilibrio de las reacciones catalizadas por enzimas reguladoras: Algunas hormonas pueden modificar los valores de
a) Se unen a genes específicos en el ADN alterando su transcripción: Las hormonas esteroideas se unen a receptores intracelulares y modulan la expresión génica.
Oncogenes y proteínas quinasas
d) Que intervienen en la transducción de señal: Los oncogenes suelen codificar proteínas clave en las vías de señalización celular, cuya alteración puede conducir a la transformación neoplásica.
a) Son activadas alostéricamente: Ambas quinasas experimentan cambios conformacionales que regulan su actividad.
c) Su actividad depende de la carga energética de la célula: Estas quinasas son sensibles a los niveles de AMP y AMPc, que reflejan el estado energético celular.
Ciclo de Krebs y fosforilación oxidativa
a) Catalizan reacciones de descarboxilación oxidativa: Estas enzimas catalizan reacciones de descarboxilación acopladas a la reducción de NAD+ a NADH.
c) Catalizan reacciones de óxido-reducción: Las enzimas reguladoras del ciclo de Krebs participan en reacciones de oxidación-reducción.
d) Catalizan reacciones con ΔG°' negativo: Estas reacciones son exergónicas y liberan energía.
b) La mayoría de él sirve de sustrato para que la citrato sintasa forme citrato que sale constantemente de la mitocondria en esa situación: Durante el ayuno, el oxalacetato se utiliza preferentemente para la síntesis de citrato, que es exportado de la mitocondria.
b) Piruvato deshidrogenasa: La deficiencia de tiamina, cofactor de la piruvato deshidrogenasa, afectaría el funcionamiento de esta enzima clave del ciclo de Krebs.
c) Succinato deshidrogenasa: Esta enzima forma parte del complejo II de la cadena de transporte electrónico, localizado en la membrana interna mitocondrial.
c) En el equilibrio predomina la formación de malato: El valor positivo de ΔG°' indica que la reacción favorece la formación de malato.
c) Citrato → isocitrato: La isocitrato deshidrogenasa cataliza una reacción que produce NADH.
c) Sus metabolitos participan tanto en el anabolismo como en el catabolismo celular: Los intermediarios del ciclo de Krebs son precursores de diversas rutas biosintéticas y también participan en el catabolismo.
b) Glutamato deshidrogenasa y piruvato carboxilasa: Estas enzimas aportan intermediarios al ciclo de Krebs, manteniendo su funcionamiento.