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proteínas trabajo con explicación mediante un cuadro sinóptico
Tipo: Esquemas y mapas conceptuales
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Catálisis : Las enzimas proteicas que se encargan de realizar reacciones químicas de una manera más rápida y eficiente. Procesos que resultan de suma
importancia para el organismo. Por ejemplo la pepsina, ésta enzima se encuentra en el sistema digestivo y se encarga de degradar los alimentos.
Reguladoras : Las hormonas proteicas ayudan a mantener la homeostasis en el cuerpo. Tal es el caso de la insulina que se encarga de regular la glucosa que se
encuentra en la sangre.
Estructura: Muchas proteínas determinan la forma o el soporte en las células y los tejidos, ya que forman cables o rieles para dirigir el movimiento y se forman por
el ensamble de subunidades. Este es el caso de la tubulina que se encuentra en el citoesqueleto. También otras proteínas tienen la función de dar resistencia y
elasticidad que permite formar tejidos así como la de dar soporte a otras estructuras. Por ejemplo, el colágeno a es el principal componente de la matriz
extracelular del tejido conectivo.
Defensiva : Son las encargadas de defender el organismo, ejemplos son la queratina que protege la piel, así como el fibrinógeno y protrombina que
forman coágulos.
Transporte : Lleva sustancias a través del organismo a donde sean requeridas. Por ejemplo, la hemoglobina lleva el oxígeno por medio de la sangre.
Receptoras : Se encuentran en la membrana celular y llevan a cabo la función de recibir señales para que la célula pueda realizar su función, como el receptor de
acetilcolina que recibe señales para producir la contracción muscular.
Proteínas motoras. Actúan como motores de escala nanométrica que mueven a otros componentes celulares. Por ejemplo, en las fibras musculares
la actina compone a los microfilamentos de las células y la miosina activa el movimiento durante la contracción muscular
Funciones de reserva y almacenamiento. Son materia prima como fuente de carbono y de energía química en diferentes organismos. Ejemplos:
la ovoalbúmina en el huevo, o la caseína de la leche.
Puentes de hidrógeno entre enlaces peptídicos
Secuencia de aminoácidos
Enlace peptídico: La unión de dos o más aminoácidos (AA)
mediante enlaces amida origina los péptidos.
Nucleoproteínas : Su grupo prostético son los ácidos nucleicos.
Lipoproteínas : Su grupo prostético son los fosfolípidos, colesterol y triglicéridos.
Metaloproteínas : El grupo prostético está formado por metales.
Cromoproteínas : Son proteínas conjugadas por un grupo cromóforo (sustancia coloreada
que contiene un metal).
Glucoproteínas: El grupo prostético está formado por los carbohidratos.
Fosfoproteínas : Son proteínas conjugadas con un radical que contiene fosfato, distinto de
Puentes disulfuro La cadena polipeptídica se pliega en el espacio, es decir, cómo se enrolla una determinada proteína, ya
sea globular o fibrosa. Es la disposición de los dominios en el espacio.
Por su
composición
:
PROTEÍNAS
Asociación de varios
aminoácidos puestos en
cadena lineal, contienen
Carbono, Oxígeno, Nitrógeno e
Hidrógeno.
Los aminoácidos se unen entre
sí por enlaces peptídicos,
uniendo el extremo amino de
uno con el extremo carboxilo
de otro aminoácido
Aminoácidos: Molécula
orgánica con un grupo amino
(-NH2), y un grupo carboxilo
(-COOH) los más frecuentes y
de mayor interés son aquellos
que forman parte de las
proteínas.
Hélice (forma espiral) – Alfa – Beta (zigzag)
Globulares (Globulinas y Albúminas )
(Músculos, tendones, uñas)
Fibrosas (Colágeno y Actinamiacina)
(Enzimas, Hormonas)
Proteínas conjugadas También conocidas
como heteroproteínas, están formados por
diversas sustancias presentes en sus
aminoácidos, ejemplos de este tipo
la mioglobina y los citocromo.
Proteínas simples También llamadas Holo
proteínas) están conformadas sólo por
aminoácidos, ejemplos de este tipo
insulina y el colágeno (globular y fibroso),
albúminas.