FACULTAD DE MEDICINA CAMPUS DE CULIACAN
ASIGNATURA: Sesiones Anatomoclínicas
TEMA: Resumen B12 Y B9.
DOCENTE: Dr. Moisés Arana Reyes
ALUMNO: Salazar Lopez Maria Fernanda.
GRADO Y GRUPO: 7-B.
FECHA DE ELABORACIÓN: 11/10/2022
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Metabolización de B12 y B9 en Sesiones Anatomoclinicas, Apuntes de Medicina
Un resumen detallado sobre la metabolización de las vitaminas b12 y b9 (folato) en la asignatura de sesiones anatomoclinicas. El documento aborda temas como las fuentes alimenticias, necesidades diarias, absorción, transporte y funciones bioquímicas de estas vitaminas. Además, se menciona a la docente y al alumno, así como el grado y grupo de este último.
Tipo: Apuntes
2021/2022
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FACULTAD DE MEDICINA CAMPUS DE CULIACAN
ASIGNATURA: Sesiones Anatomoclínicas TEMA: Resumen B12 Y B9. DOCENTE: Dr. Moisés Arana Reyes ALUMNO: Salazar Lopez Maria Fernanda. GRADO Y GRUPO: 7 - B. FECHA DE ELABORACIÓN: 11 / 10 /
METABOLISMO DE B12 (Cobalamina). Estas poseen un átomo de cobalto en el centro de un anillo de corrina. En la naturaleza, la vitamina se encuentra sobre todo en la forma de 2-desoxiadenosil (ado), situado en las mitocondrias. Es el cofactor para la enzima metilmalonil-CoA mutasa. Otra cobalamina natural importante es la metilcobalamina, que es la forma localizada en el plasma humano y el citoplasma celular. Es el cofactor para la metionina sintasa. FUENTES ALIMENTICIAS Y NECESIDADES La única fuente para el ser humano son los alimentos de origen animal como carne, pescado y productos lácteos. Las verduras, frutas y otros alimentos que no son de origen animal carecen de cobalamina, a menos que estén contaminados con bacterias. La eliminación diaria de esta vitamina en los adultos (sobre todo en la orina y las heces) fluctúa entre 1 y 3 μg (cerca de 0.1% de las reservas del organismo) y, dado que el organismo no tiene la capacidad para degradar cobalamina, las necesidades diarias también son de alrededor de 1 a 3 μg. Las reservas corporales son del orden de 2 a 3 mg, suficientes para tres a cuatro años si se interrumpe por completo el aporte. ABSORCIÓN Existen dos tipos de absorción.
- Pasivo: ocurre por igual a través de las mucosas bucal, duodenal e ileal; es rápido, pero en extremo inefi caz y permite absorber <1% de una dosis oral.
- Activo: se lleva a cabo a través del íleon, es eficaz para dosis orales pequeñas (de algunos microgramos) de cobalamina y está mediado por el factor intrínseco gástrico. La cobalamina de los alimentos se libera de complejos proteínicos por enzimas dispuestas en el estómago, duodeno y yeyuno; se combinan de manera rápida con una glucoproteína salival que pertenece a la familia de las proteínas de unión a cobalamina que se conocen como haptocorrinas (HC). En el intestino la haptocorrina es digerida por la tripsina pancreática y la cobalamina es transferida al factor intrínseco. El IF (gen en el cromosoma 11q13 que codifica nueve exones) se produce en las células parietales gástricas del fondo y cuerpo gástricos y su secreción es paralela a la del ácido clorhídrico. En condiciones normales la producción de IF es abundante. El complejo IF- cobalamina pasa al íleon, donde el IF se adhiere a un receptor específico (cubilina) ubicado en la membrana de la microvellosidad de los enterocitos. La cubilina también existe en el saco vitelino y el epitelio de los túbulos proximales de los riñones. Al parecer transita por medio de la AMN (amnionless), proteína del receptor endocítico que dirige la ubicación y endocitosis de la cubilina con su ligando complejo IF cobalamina. El complejo cobalamina- IF penetra en la célula ileal donde se destruye el IF. Después de un retraso de unas 6 h, la cobalamina aparece en la sangre de la vena porta unida a la transcobalamina. TRANSPORTE El plasma humano contiene dos proteínas principales que transportan cobalamina; ambas se unen a esta vitamina molécula a molécula. Existe una haptocorrina conocida como TC I que guarda una relación cercana con otras haptocorrinas de unión a cobalamina que se encuentran en la leche, el jugo gástrico, la bilis, la saliva y otros líquidos. El gen TCNL se ubica en el cromosoma 11q11-q12.3. La otra proteína importante para transportar cobalamina en el plasma es TC II. Su gen se ubica en el cromosoma 22q11-q13.1. Al igual que el IF y la haptocorrina, posee nueve exones. Es probable que las tres proteínas tengan un origen ancestral común. La TC II es sintetizada por el hígado y otros tejidos, en especial macrófagos, íleon y endotelio vascular. Lo normal es que transporte sólo 20 a 60 ng de cobalamina/L de plasma y la libere con facilidad hacia la médula, placenta y otros tejidos, donde penetra por medio
FUNCIONES BIOQUÍMICAS
Actúan como coenzimas en la transferencia de unidades de un solo carbono. Dos de estas reacciones intervienen en la síntesis de purina y una en la síntesis de pirimidina necesaria para la replicación de DNA y RNA. El folato también es una coenzima que interviene en la síntesis de metionina, en la cual también participa la metilcobalamina y en la que se regenera THF. El THF es el aceptor de unidades simples de carbono que acaban de entrar al conjunto activo a través de la conversión de serina en glicina. La metionina, otro producto de la reacción con la metionina sintasa, es el precursor de la S adenosilmetionina (SAM), el donante general de metilo que interviene en más de 100 reacciones de la metiltransferasa. Durante la síntesis de timidilato, el 5,10- metileno-THF es oxidado para formar DHF (dihidrofolato). La enzima dihidrofolato reductasa convierte a éste en THF. Los fármacos metotrexato, pirimetamina (principalmente en las bacterias) y trimetoprim, inhiben la DHF reductasa de manera que impiden la formación de coenzimas de THF activas a partir del DHF. Una pequeña fracción de la coenzima de folato no se recicla durante la síntesis de timidilato sino más bien se degrada en el enlace C9-N10.