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Tema 3

Enzimas.

Catálisis y cinética enzimática

CATALIZADORES BIOLÓGICOS Características COFACTORES, COENZIMAS Y VITAMINAS CLASIFICACIÓN Y NOMENCLATURA DE LAS ENZIMAS MECANISMO DE ACCIÓN DE LAS ENZIMAS El estado de transición El centro activo Interacciones en el complejo enzima-sustrato Factores que intervienen en la catálisis enzimática CINÉTICA ENZIMÁTICA Modelo de estado estacionario y ecuación de Michaelis-Menten Factores que alteran la actividad enzimática Inhibición enzimática •Inhibición reversible •Inhibición irreversible REGULACIÓN ENZIMÁTICA Alosterismo Modificación covalente Proteolísis

• Convierte 6x10^5 moléculas por segundo
• 10^7 veces más rápida que sin enzima

Ejemplos de reacciones catalizadas

• 10^11 veces más rápida
• La especifidad depende de R

Proteasa

Anhidrasa carbónica

Componentes no proteicos requeridos para la actividad de la enzima: cofactor

• Apoenzima + cofactor = holoenzima
• Dos tipos
  • Iones metálicos: Mg2+, Zn2+, Cu2+, Mn2+, ...
  • Coenzimas: Moléculas orgánicas pequeñas, muchas son derivadas de las vitaminas.
• Su carencia produce enfermedades

COFACTORES, COENZIMAS Y VITAMINAS

COFACTORES, COENZIMAS Y VITAMINAS

Nº Clase Tipo de reacción Ejemplos

1 Oxidorreductasas Reacciones de oxidación- reducción

Glucosa oxidasa (EC 1.1.3.4) 2 Transferasas Transferencia de grupos funcionales de una molécula a otra

Hexoquinasa (EC 2.7.1.2)

3 Hidrolasas Rupturas hidrolíticas Carboxipeptidasa A (EC 3.4.17.1) 4 Liasas Adición de grupos a dobles enlaces o formación de dobles enlaces por eliminación de grupos

Piruvato descarboxilasa (EC 4.1.1.1)

5 Isomerasas Transferencia de grupos dentro de moléculas dando formas isoméricas

Malato isomerasa (EC 5.2.1.1)

6 Ligasas Formación de enlaces C-C, C-S, C-O y C-N mediante reacciones de condensación acopladas a la hidrólisis de ATP

Piruvato carboxilasa (EC 6.4.1.1)

CLASIFICACIÓN Y NOMENCLATURA DE LAS ENZIMAS

Carboxipeptidasa A (peptidil-L-aminoácido hidrolasa) EC 3.4.17. Clase: 3  Hidrolasas. Subclase: 4  Enlace peptídico 17  metalocarboxipeptidasas. Nº de orden: 1

CLASIFICACIÓN Y NOMENCLATURA DE LAS ENZIMAS

El nombre de cada enzima puede ser identificado por un código numérico, encabezado por las letras EC (enzyme commission), seguidas de cuatro dígitos separados por puntos.

Primer dígito: clase Segundo dígito: subclase (tipo de sustrato, donador de electrones, enlace afectado) Tercer dígito: aspectos específicos de la reacción (sustrato, grupo funcional, etc.) Cuarto digito: número que ocupa la enzima dentro de la subclase

La transformación de los sustratos en productos se produce a través de un estado de transición (intermedio entre S y P) en el que se están rompiendo determinados enlaces y formándose otros

Las enzimas aceleran las reacciones químicas al disminuir la energía de activación asociada al estado de transición

A-B + C

A….B….C

A + B-C

Ej. A-B + C A + B-C

El estado de transición

MECANISMO DE ACCIÓN DE LAS ENZIMAS

Modelo de la llave y la cerradura (Fisher, 1890)

Teoría del ajuste inducido (Koshland y Neet, 1968)

Interacciones en el complejo enzima-sustrato

MECANISMO DE ACCIÓN DE LAS ENZIMAS

Cambio conformacional inducido en la hexoquinasa D-glucosa

(a) Antes de la unión de glucosa (b) Después de la unión de glucosa

MECANISMO DE ACCIÓN DE LAS ENZIMAS

Interacciones en el complejo enzima-sustrato

Factores de proximidad y orientación

FACTORES QUE INTERVIENEN EN LA CATÁLISIS ENZIMÁTICA

Factores de distorsión o tensión de enlaces

FACTORES QUE INTERVIENEN EN LA CATÁLISIS ENZIMÁTICA

FACTORES QUE INTERVIENEN EN LA CATÁLISIS ENZIMÁTICA

Catálisis ácido-base general y covalente en una proteasa

FACTORES QUE INTERVIENEN EN LA CATÁLISIS ENZIMÁTICA

Presencia de grupos reactivos