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Cuadro que resume la composición del citoesqueleto (microtúbulos, filamentos intermedios y filamentos de actina). Tema visto en la materia Biología Molecular y Celular de la Universidad Nacional de Río Cuarto (UNRC)
Tipo: Esquemas y mapas conceptuales
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Formado por monómeros de actina G. El FA (actina F) es una cadena lineal de subunidades G; todas estas subunidades están orientadas en la misma dirección a lo largo del eje de la cadena (filamento), esto le confiera al FA, al igual que sucede con MT, una polaridad estructural, tienen un extremo más y un extremo menos. El (-) tiene una subunidad terminal de actina G que tiene hendidura de unión al ATP expuesta, mientras que el (+) la hendidura hace contacto con la subunidad de actina vecina y no queda expuesto. 8 protofilamentos (8 tetrámeros) entrelazados, similar a una cuerda. Varios heterodímeros de α y β tubulina se unen formando un protofilamento. Varios protofilamentos con dímeros de αβ tubulina forman un MT. Se extienden desde un centro organizador de microtúbulos (MTOC) que puede ser un centrosoma, polo mitótico o cuerpo basal de un cilio, al cual se asocian por el extremo +
La actina y la tubulina se polimerizan por mecanismos similares. Los FA crecen por el agregado de monómeros de actina a ambos extremos del fil pero la vel de crecimiento es > en el extremo + que en el extremo -. C/monómero de actina libre es portador de un ATP que se hidroliza a ADP con la incorporación del monómero actina G al filamento. Nucleación : actina G se agrega y forma oligómeros cortos inestables. Cuando alcanza una long de 3/4 subunidades es estable. Elongación: se alarga con rapidez p/formar filamento por el agregado de monómeros de actina G en ambos extremos. A medida que actina F crece, disminuye la [ ] de monómeros de actina G h/alcanzar el equilibrio con el fil. Estado estacionario , monómeros de actina G se intercambian con las subunidades de los extremos del filamento, no hay un cambio neto de la masa total de filamentos. Los dímeros de αβ tubulina se encuentran en dos formas: unidos a GTP o unidos a GDP. En el citosol se da la conversión de dímero-GDP a dímero-GTP, mientras que en el MT ocurre el proceso contrario (hidrólisis de GTP, de GTP GDP)
Definen morfología celular: rodean la célula por debajo de la membrana plasmática. Mejor dicho, la mp. sigue la estructura que hacen los microfilamentos de actina (microvellosidades de membrana) Deslizamiento celular, locomoción ameboidea Fagocitosis/endocitosis (formación de vesícula en transp vesicular) Distribuye fuerzas de tensión Da soporte estructural y resistencia mecánica a célula Adhesión celular (desmosomas y hemidesmosomas) Adhesión a actina y espectrina en eritrocitos Forma lámina nuclear: se desensamblan y se reconstituyen durante división celular Formación y movimiento de cilios/flagelos. Los MT en estas estructuras tienen disposición (9+2) y son movidos por la dineína Movimiento de cromosomas (huso mitótico) Estructura interna: organizan al RE y al CG Transporte intracelular de proteínas y organelas junto con los filamentos de actina
División celular → anillo contráctil Transporte intracelular Contracción muscular (+ miosina 2 )
Faloidina: se une estabilizando filamento, no permite despolimerización (por lo tanto inhibe mov celular) Citocalasina: bloquea extremo +; inhibe polimerización al bloquear extremo + de act F boqueando el agregado posterior de subunidades Latrunculina: secuestra subunidades, se une al monómero y no permite que polimerice Taxol: se une lateralmente a MT y lo estabiliza. Colchicina, colcemida: se une a dímeros y a microtúbulos cambiando conformación, hidrolizando GTP e impidiendo polimerización. Nocodazol: une subunidades e impide polimerización.
Proteínas motoras : Miosina I: transporte vesicular Miosina II: contracción muscular; Las cabezas de miosina se desplazan a lo largo del fil actina en ciclos repetidos de unión y separación frente a estímulo (ej, ↑[Ca+2]) y división celular, específicamente, citocinesis (división del citoplasma), la miosina II se asocia a los FA que van ahorcando la célula, formando el anillo contráctil y finalmente se divide en dos células hijas. Proteínas secuestradoras: Timosina: se une a act-G-ATP en la hendidura del ATP, bloquea el sitio de unión al ATP de la act-G y previene polimerización Profilina: se fija a act-G en sitio opuesto a hendidura fijadora de ATP e intercambia ADP por ATP para promover polimerización Proteínas de cubierta: CapZ y tropomodulina se unen a los extremos de actina F recubriendo los extremos y evitando polimerización PAFI : ayudan a la organización de FI integrándolo con FA y MT, uniéndolo a membrana nuclear y membrana plasmática en uniones celulares. Ninguna PAFI secciona o forma casquetes en los filamentos intermedios, ni secuestra proteínas de FI, ni actúa como proteína motora. Proteínas motoras: