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Orientación Universidad
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Cinética enzimática: evaluación teórica, Exámenes de Cinética Química y Catálisis

Evaluación teórica de cinética enzimática, preguntas de opción múltiple adecuadas para estudiar y evaluar lo aprendido.

Tipo: Exámenes

2020/2021

Subido el 07/06/2021

Lizzie-lara
Lizzie-lara 🇲🇽

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TECNOLOGICO NACIONAL DE MÉXICO
INSTITUTO TECNOLOGICO DE LA PAZ
CINÉTICA QUIMICA Y BIOLOGICA
Guía Cinética Enzimática (I Parte)
1) Si la velocidad de una reacción catalizada enzimáticamente es de 3.4 x 1011, ¿cuál será la
potencia catalítica de la enzima si la velocidad de reacción sin enzima es de 2.9x10-5?
a) 1.17 x 106
b) 1.17x1016
c) 1.17x10-6
d) 1.17x10-16
2) Dado que la potencia catalítica de una enzima es de 2.5x1014, determine la velocidad de la
reacción para la reacción catalizada, si la velocidad de la reacción no catalizada es de
1.3x10-8
a) 1.9x1022
b) 1.9x10-22
c) 3.25 x 10-6
d) 3.25 x10 6
3) El sitio activo de una enzima se modifica cuando el sustrato se une a la enzima a través de
un proceso llamado ajuste inducido
a) Verdadero
b) Falso
4) Las serina proteasas en general catalizan la msma reaccion, el rompimiento de un enlace
peptidico. A pesar de esto, todas ellas son muy específicas en cuanto al sitio de enlace que
rompen. ¿Cuál de las siguientes características determina esta especificidad?
a) El sitio activo
b) El grupo de aminoacidos de la bolsa catalítica
c) El grupo C- terminal
d) El grupo N- terminal
5) ¿Cuál de los siguientes eventos no afecta a la regulación de enzimas o su actividad?
a) Síntesis (nivel genético)
b) Modelo de sitio inducido
c) Modulador alostérico
d) Degradación
6) Unicamente las proteínas son enzimas verdaderas
a) Verdadero
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¡Descarga Cinética enzimática: evaluación teórica y más Exámenes en PDF de Cinética Química y Catálisis solo en Docsity!

TECNOLOGICO NACIONAL DE MÉXICO

INSTITUTO TECNOLOGICO DE LA PAZ

CINÉTICA QUIMICA Y BIOLOGICA

Guía Cinética Enzimática (I Parte)

  1. Si la velocidad de una reacción catalizada enzimáticamente es de 3.4 x 10^11 , ¿cuál será la potencia catalítica de la enzima si la velocidad de reacción sin enzima es de 2.9x10-^5? a) 1.17 x 10^6 b) 1 .17x10^16 c) 1.17x10-^6 d) 1.17x10-^16
  2. Dado que la potencia catalítica de una enzima es de 2.5x10^14 , determine la velocidad de la reacción para la reacción catalizada, si la velocidad de la reacción no catalizada es de 1.3x10-^8 a) 1.9x10^22 b) 1.9x10-^22 c) 3.25 x 10-^6 d) 3.25 x10 6
  3. El sitio activo de una enzima se modifica cuando el sustrato se une a la enzima a través de un proceso llamado ajuste inducido a) Verdadero b) Falso
  4. Las serina proteasas en general catalizan la msma reaccion, el rompimiento de un enlace peptidico. A pesar de esto, todas ellas son muy específicas en cuanto al sitio de enlace que rompen. ¿Cuál de las siguientes características determina esta especificidad? a) El sitio activo b) El grupo de aminoacidos de la bolsa catalítica c) El grupo C- terminal d) El grupo N- terminal
  5. ¿Cuál de los siguientes eventos no afecta a la regulación de enzimas o su actividad? a) Síntesis (nivel genético) b) Modelo de sitio inducido c) Modulador alostérico d) Degradación
  6. Unicamente las proteínas son enzimas verdaderas a) Verdadero

b) Falso

  1. ¿Cuál de las siguientes declaraciones con respectoa la accion básica de las enzimas es falsa? a) La regulaciónde una enzima alósterica ocurre con la unión de una molécula reguladora a el sitio activo b) La enzimas pueden actuar para un número amplio de sustratos o pueden sr muy específicas para un solo sustrato c) Las enzimas siempre aceleran la velocidad de las reacciones sobre las que actuan d) Las enzimas bajan la energía de activación pero no afectan el equilibrio de la reacción.
  2. Las enzimas que siguen una cinética tipo M-M cuando se gráfica “la velocidad de reacción vs concentración de sustrato” presentan una curva hiperbólica. La parte donde exhibe una cinética de orden cero ¿es resultado de? a) Las enzimas estan bloqueadas en una conformación inactiva b) El sitio activo de la enzima se encuentra saturado por el sustrato c) La presencia de un inhibidor baja la actividad de la enzima d) No hay formación de más productos debido a que ha bajado la concentración e sustrato e) La concentración de producto inhibe la actividad de la enzima
  3. ¿Una característica fundamental de una enzima de M-M y sus catalisis es…? a) Que muestra cooperatividad b) Que disminuye la probabilidad deformación de producto c) Que forma un complejo E-S d) Que su actividad cambia el equilibrio de la reacción
  4. ¿Cuál de las siguientes declaraciones sobre cinética enzimática es falsa? a) La cinética es el estudio de las velocidades de reacción b) Al valor de V 0 se le llama velocidad de reacción inicial c) Las enzimas son más sensitivas a cambios en la concentración celular de sustrato cuando la concentración se encuentra cerca de su Km d) Una reacción que es directamente proporcional a la concentración de reactante es una cinética de orden cero
  5. ¿Cuál de las siguientes ecuaciones representa la suposición de aproximación al estado estacionario? a) (K (^) - 1 + K 2 )[ES] = k 1 [E][S] b) K 1 [ES] = (K- 1 +K 2 ) [E][S] c) (K 1 +K 2 ) [ES] = K-¡[E][S] d) K- 1 [ES] = (K 1 + K 2 )[E][S]
  6. Para una enzima que sigue una cinética tipo M-M, ¿Qué tipo de curva se presenta cuando se gráfica “velocidad inicial contra concentración de sustrato”?

b) Algunas moléculas de enzimas se encuentran disponibles para catalizar al sustrato c) Todas las moléculas de enzimas se encuentran ocupadas d) Todo lo anterior es correcto

  1. A bajas [S], la velocidad de la reacción: a) Es de orden cero b) Es de primer orden c) Es de segundo orden d) Ninguna de las anteriores
  2. ¿Cuál de las siguientes expresiones representa el valor de Km? a) (K- 1 +K 2 ) / K 1 b) (K 1 +K 2 ) / K (^) - 1 c) K 1 /(K- 1 +K 2 ) d) K- 1 / (K 1 + K 2 )
  3. ¿Que representa el valor de Kcat? a) El número de moléculas de producto por tiempo b) El numero de intermediarios producidos por tiempo c) El número de moléculas de sustrato convertidas a producto por tiempo d) Todas las anteriores
  4. Una enzima muestra el mismo valor para Vmax, a altas [S] para dos sustratos diferentes. Sin embargo, cada sustrato tiene diferentes valores para Km para la enzima. ¿Qué podemos concluir acerca de los dos sustratos? a) Los dos sustratos se unen a la enzima con afinidades muy parecidas b) Tienen diferentes afinidades por la enzima c) El sustrato con mayor Km alcanza la mitad de su velocidad máxima a bajas [S] d) La enzima se une al sustrato con menor Km menos fuertemente comparada con el sustrato de mayor Km
  5. ¿Cuál de las siguientes es una característica de un inhibidor competitivo? a) El inhibidor se une covalentemente a la enzima b) Incrementa el Kcat de la enzima c) Existe un incremento de la Km d) Los efectos de la inhibición no se revierten al aumentar la [S]
  6. ¿Cuál de las siguientes declaraciones define alguna característica de un inhibidor no competitivo? a) Se une a un sitio específico del sustrato b) Incrementa la Kcat de la enzima c) Un ejemplo de inhibidor no competitivo es la penicilina d) En su presencia, la gráfica de Lineweaver-Burk, genera un incremento en 1/Vmax
  1. En una inhibicion competitiva a) Se forma el complejo [ES] para la reaccion no avanza hacia el producto b) V0(i) = Vmax[S] / ( Km(i) + [S] ) c) El inhibidor compite directamente con el producto d) La gráfica lineal de Lineweaver – Burk tiene una pendiente menor.
  2. La inhibición competitiva dirige a la formación del complejo [EI], pero no del complejo [ES] a) Verdadero b) Falso
  3. Un inhibidor competitivo cambia el gráfico de “velocidad inicial vs concentración de sustrato” a) Curva hiperbólica a la derecha b) Curva hiperbólica a la izquierda c) Curva sigmoidal a la derecha d) Curva sigmoidal a la izquierda
  4. ¿Qué declaración es correcta para un inhibidor no competitivo? a) Kcat(I) < Kcat b) Vmax (I) > Vmax c) Km(I) > Km d) V0(i) = Vmax[S] / ( Km(i) + [S] )
  5. ¿Qué declaración es correcta para un inhibidor no competitivo? a) Kcat disminuye puesto que su velocidad máxima es dependiente de [S] y [E] total b) Unicamente el complejo [EI] puede formarse c) La inhibición puede vencerse adicionando más enzima d) El complejo [ES] se puede aún unir al inhibidor y proceder hacía los productos
  6. ¿Cuál de los siguientes cambios pueden observarse en una gráfica de Lineweaver – Burk cuando existe inhibición no competitiva? a) El valor en la intercepción con el eje de las X disminuye b) El valor en la intercepción con el eje de las X aumenta c) El valor en la intercepción con el eje de las Y disminuye d) El valor en la intercepción con el eje de las Y aumenta