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Aminoácidos, estructura, función, características generales., Resúmenes de Anatomía Dental

Todo lo que debes saber de aminoacidos

Tipo: Resúmenes

2018/2019

Subido el 11/06/2019

nahuel-olivo
nahuel-olivo 🇦🇷

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Área 1 Introducción a la Física Química
Aminoácidos
Son las unidades fundamentales constituyentes de las proteínas
y a su vez compuestos con un grupo ácido, carboxilo (-COOH)
y un grupo básico, amina (-NH2) unido al carbono alfa.
Son alfa aminoácidos, siendo su fórmula general: R pertenece a
la cadena lateral que es diferente para cada uno de los veinte
alfa aminoácidos que se obtienen por hidrólisis de las proteínas.
Los grupos amino y carboxilo reaccionan entre sí, aún cuando
estos no pertenezcan a la misma molécula, podrán apreciar
como el grupo carboxilo de un AA interactúa con el grupo
amino de otro AA con pérdida de una molécula de agua.
Clasificación de los aminoácidos
Se los clasifica según las características de sus cadenas laterales utilizándose notaciones
abreviadas que indican a cada aminoácido.
Esta es Internacional y se parte del nombre en inglés del aminoácido, una de ellas es de
tres letras y la otra de solo una.
1. Aminoácidos alifáticos neutros con cadena no polar: Glicina, Gli, G - Alanina, Ala, A
- Valina, Val, V Luecina, Leu, L Isoleucina, IIe, I.
2. Aminoácidos alifáticos neutros con cadena polar no ionizable: Serina, Ser, S
Treomina, Tre, T.
3. Aminoácidos neutros aromáticos: Fenilalanina, Fen, F Tirosina, Tyr, T
Triptófano, Trp, T
4. Aminoácidos con azufre: Cisterna, Cys, C Metionina, Met, M
5. Aminoácidos ácidos: Acido Aspártico, Asp, D Acido Glutámico, Glu, E
Asparagina, Asn, N Glutamina, Gln, Q
6. Aminoácidos básicos: Lisina, Lys, K Arginina, Arg, R Histidina, His, H
7. Iminoácidos.
Según su importancia biológica pueden ser:
1. Esenciales (son aquellos que el organismo no puede
sintetizar y deben ser provistos por la dieta).
2. No esenciales (son aquellos que se sintetizan en el
organismo, por lo tanto no necesitan ser suministrado por
la dieta.)
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Aminoácidos

Son las unidades fundamentales constituyentes de las proteínas y a su vez compuestos con un grupo ácido, carboxilo (-COOH) y un grupo básico, amina (-NH2) unido al carbono alfa. Son alfa aminoácidos, siendo su fórmula general: R pertenece a la cadena lateral que es diferente para cada uno de los veinte alfa aminoácidos que se obtienen por hidrólisis de las proteínas. Los grupos amino y carboxilo reaccionan entre sí, aún cuando estos no pertenezcan a la misma molécula, podrán apreciar como el grupo carboxilo de un AA interactúa con el grupo amino de otro AA con pérdida de una molécula de agua. Clasificación de los aminoácidos Se los clasifica según las características de sus cadenas laterales utilizándose notaciones abreviadas que indican a cada aminoácido. Esta es Internacional y se parte del nombre en inglés del aminoácido, una de ellas es de tres letras y la otra de solo una.

  1. Aminoácidos alifáticos neutros con cadena no polar: Glicina, Gli, G - Alanina, Ala, A
  • Valina, Val, V – Luecina, Leu, L – Isoleucina, IIe, I.
  1. Aminoácidos alifáticos neutros con cadena polar no ionizable: Serina, Ser, S – Treomina, Tre, T.
  2. Aminoácidos neutros aromáticos: Fenilalanina, Fen, F – Tirosina, Tyr, T – Triptófano, Trp, T
  3. Aminoácidos con azufre: Cisterna, Cys, C – Metionina, Met, M
  4. Aminoácidos ácidos: Acido Aspártico, Asp, D – Acido Glutámico, Glu, E – Asparagina, Asn, N – Glutamina, Gln, Q
  5. Aminoácidos básicos: Lisina, Lys, K – Arginina, Arg, R – Histidina, His, H
  6. Iminoácidos. Según su importancia biológica pueden ser:
  7. Esenciales (son aquellos que el organismo no puede sintetizar y deben ser provistos por la dieta).
  8. No esenciales (son aquellos que se sintetizan en el organismo, por lo tanto no necesitan ser suministrado por la dieta.)

Proteínas

Las Proteínas son macromoléculas que están constituidas por aminoácidos. Desde el punto de vista Bioquímico se las define como polímeros de aminoácidos, estos aminoácidos pueden ser de veinte especies diferentes. Se consideran proteínas cuando su masa molecular supera los 6.000 daltons, lo que corresponde aproximadamente a 50 a.a. La unión entre los aminoácidos se establece mediante enlaces covalentes entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amina de otro, denominándoselo unión peptídica1 2 al grupo CONH que es el resultado de la condensación de los AA. A través de este tipo de uniones formamos un dipéptido cuando se unen dos aminoácidos, un tripéptido cuando lo hacen tres, y con dos un tetrapéptido. La unión de diez a cien AA se denomina polipéptido. Clasificación Se pueden clasificar en dos grandes grupos:

1. Según su complejidad estructural: a. Proteínas simples : en esta categoría se incluyen a las proteínas cuya hidrólisis total produce sólo aminoácidos. Ej. Albúminas y Globulinas. b. Proteínas conjugadas : son proteínas simples asociadas a otro tipo de compuesto, la porción proteínica se llama apoproteína y el componente no proteico se denomina grupo prostético. Ej. Fosfoproteínas y Lipoproteínas.

Estructura Molecular: La estructura molecular puede ser:  Estructura Primaria. Se refiere al número, identidad y ordenamiento de los aminoácidos que componen la molécula. Cuando las proteínas sufren la acción de agentes físicos (calor, radiaciones, congelamientos sucesivos etc.) o químicos (ácidos o álcalis), se puede producir una desorganización en su conformación llevando a perder sus propiedades y funciones. Este proceso es denominado desnaturalización, destacando que la única estructura que permanece intacta luego de sufrir ese proceso es la estructura primaria, ya que las otras tres estructuras se pierden. El tipo de unión característica de esta estructura es la covalente  Estructura Secundaria: Disposición espacial que adopta la cadena polipeptídica mantenida por enlaces de hidrógeno. Algunos autores propusieron tres tipos de estructuras repetitivas en las proteínas: la hélice alfa, la hoja plegada o lámina beta y la disposición al azar. a. La hélice alfa se mantiene unida por enlaces de puente hidrógeno y su disposición forma un enrollamiento sobre un eje central, simulando la envoltura de un cilindro. b. Lámina beta. La cadena de aminoácidos, en esta disposición, se mantiene más extendida que en la anterior, formando láminas que presentan un plegamiento en zigzag. c. Cuando la cadena polipeptídica no presenta una estructura regular, estamos hablando de una disposición o enrollamiento al azar.

Estructura Terciaria : La forma final de la configuración tridimensional completa de la proteína permite clasificarlas en globulares y fibrosas. a. Dentro de las fibrosas o fibrilares, nos remitimos a la conformación de una estructura secundaria, ya que la misma se dispone en forma de & hélice o de lámina plegada H donde predomina el eje longitudinal sobre el transversal, ejemplo de ello tenemos al colágeno. b. En las proteínas globulares existen segmentos dispuestos al azar, que permiten las acodaduras, dispuestas entre las láminas H y las alfa hélice, adoptando así su forma esferoidal. Esta distribución tridimensional es mantenida por la unión e interacción de las cadenas laterales de residuos de aminoácidos de los polipéptidos, siendo termodinámicamente estable a menor energía libre. Deben tener presente que las fuerzas que mantienen este tipo de estructura son:

  • Las fuerzas de atracción o repulsión electrostática.
  • Enlaces de hidrógeno.
  • Cadenas hidrofóbicas o hidrofílicas.
  • Puentes disulfuro.  Estructura Cuaternaria : Estructura constituida por dos o más cadenas polipeptídicas. 2 Es el nivel de organización más complejo que alcanzan las proteínas al asociarse varias cadenas polipeptídicas, lo que expresa el grado de polimerización que incumbe a una estipulada proteína. Esta estructura no está en todas las proteínas, algunas tienen solo hasta la terciaria ej. albúmina. La estructura cuaternaria está en las moléculas constituidas por más de una cadena polipetídica ej. hemoglobina