



Study with the several resources on Docsity
Earn points by helping other students or get them with a premium plan
Prepare for your exams
Study with the several resources on Docsity
Earn points to download
Earn points by helping other students or get them with a premium plan
Community
Ask the community for help and clear up your study doubts
Discover the best universities in your country according to Docsity users
Free resources
Download our free guides on studying techniques, anxiety management strategies, and thesis advice from Docsity tutors
Una introduzione allo studio degli enzimi, comprensione della loro definizione, specificità, stabilità e regolazione. Gli enzimi sono macromolecole che catalizzano reazioni chimiche, abbassando l'energia di attivazione e rendendo possibile la trasformazione di substrati in prodotti. La specificità di un enzima è determinata dalla compatibilità tra la forma del substrato e il suo sito attivo. La stabilità di un enzima è influenzata da fattori ambientali come temperatura e pH. Molti enzimi richiedono la presenza di cofattori per la loro attività catalitica. Le proteine possono essere regolate in modo allosterico, covalente o per taglio proteolitico.
Typology: Study notes
1 / 5
This page cannot be seen from the preview
Don't miss anything!
L’insieme delle reazioni chimiche di un organismo è detto METABOLISMO. Una via metabolica inizia con una specifica molecola che viene modificata tramite delle tappe definiti, fino a trasformarla in un certo prodotto. Ogni tappa è catalizzata da un enzima specifico. Il metabolismo gestisce le risorse energetiche della cellula ed è formato da 2 tipi di processi: 1- VIE CATABOLICHE processi degradativi, che liberano energia demolendo le molecole complesse in composti più semplici (respirazione cellulare) 2- VIE ANABOLICHE o BIOSINTETICHE vie che consumano energie per formare molecole complesse a partire da precursori semplici Definizione un enzima è una macromolecola che agisce da catalizzatore, ovvero un agente chimico che accelera la velocità di una reazione senza che esso stesso venga consumato nel corso della stessa.
Ogni reazione chimica tra molecole implica la rottura di alcuni legami e la formazione di nuovi. La trasformazione di una molecola in un’altra richiede, di solito, la distorsione della molecola stessa, in uno stato instabile prima che la reazione possa procedere. La formazione di nuovi legami delle molecole dei prodotti determina la liberazione di energia sotto forma di calore e le molecole assumono forme stabili con contenuti energetici minori di quelli nello stato instabile o distorto. L’energia di attivazione della reazione è rappresentata dal valore corrispondente alla parte più alta della curva in cui il contenuto di energia libera delle molecole dei reagenti aumenta. All’apice i reagenti sì trovano in una condizione instabile nota come stato di transizione in cui sono attivati e i loro legami possono essere rotti. L’ultima fase in cui vi è la formazione di nuovi legami corrisponde alla parte in discesa della curva, dove mostra l’energia libera ceduta dalle molecole. Caratteristiche dell’energia di attivazione: 1- È spesso fornita sotto forma di calore, che le molecole dei reagenti assorbono dall’ambiente 2- I legami delle molecole dei reagenti si rompono solo quando le molecole hanno assorbito energia sufficiente per diventare instabili e passare allo stato di transizione
3- Quando si stabilizzano nelle nuove disposizioni di legame stabile, le molecole liberano energia nell’ambiente Per centre razioni il valore dell’energia di attivazione è tanto modesto che anche a temperatura ambiente l’energia termica è sufficiente a far raggiungere lo stato di transizione. In altri casi tale barriera è tanto elevata e lo stato di transizione si raggiunge molto raramente, a tal punto che la reazione procede difficilmente. Il calore accelera le reazioni permettendo le molecole dei reagenti di raggiungere lo stato di transizione. Tuttavia questa soluzione sarebbe inappropriata per i sistemi biologici: 1- Le alte temperature denaturano le proteine uccidono le cellule 2- Il calore accelererebbe tutte le reazioni e non soltanto quelle necessarie Per tali motivi gli organismi utilizzano i catalizzatori. Un enzima catalizza una reazione abbassando la barriera dell’energia di attivazione, permettendo alle molecole dei reagenti di assorbire una quantità di energia sufficiente a fargli raggiungere lo stato di transizione anche a temperature moderate. Quindi gli enzimi si limitano ad accelerare reazioni che decorrerebbero comunque in modo spontaneo. Inoltre gli enzimi sono molto selettivi per quanto riguarda le reazioni da catalizzare. Quindi sono molto specifici sia per la reazione da catalizzare (specificità di reazione) (redox, idrolisi, ecc), sia per quanto riguarda il substrato (specificità di substrato). Il nome degli enzimi deriva dal suo substrato o da una parole/frase che ne descrive l’attività, aggiungendo il suffisso – ASI. La classificazione e la nomenclatura sono effettuate in base al tipo di reazione che catalizzano.
L'attività di un enzima, cioè l'efficienza con cui agisce è influenzata da fattori ambientali come temperature e pH. Pertanto, ogni enzima agisce meglio in certe condizioni piuttosto che in altre. Temperatura Ogni enzima presenta una temperatura ottimale nel catalizzare reazioni alla massima velocità. La maggior parte degli umani presenta una temperatura ottimale di 35 -40 °C pH I valori di pH ottimale di molti enzimi cade nell’intervallo tra 6 e 8. Tuttavia, sono note eccezioni: per esempio la pepsina, un enzima digestivo presente nello stomaco dell'uomo che funziona meglio a pH
fosfato, più raramente un nucleotide o un radicale dell’acido acetico (acetile)] o dal suo distacco in seguito alla rottura del legame. Il meccanismo richiede l’intervento di due enzimi che agiscono in modo opposto sulla proteina regolata: uno che catalizza il trasferimento del gruppo chimico da un composto donatore alla proteina formando un legame covalente, l’altro che causa il distacco del gruppo chimico catalizzando l’idrolisi del legame che lo lega alla proteina. A seconda della natura chimica del gruppo legato alla proteina, si distinguono:
Questo tipo di regolazione dell’attività biologica di una proteina si basa sulla rimozione di una parte della catena polipeptidica ad opera di specifici enzimi proteolitici (che degradano le proteine). La rimozione di alcuni aminoacidi (taglio proteolitico) determina l’attivazione della proteina. Questa regolazione è detta attivazione per taglio proteolitico. Esempio: gli enzimi digestivi del pancreas (tripsina, chimotripsina e carbossipeptidasi) sono sintetizzati sotto forma di precursori inattivi (detti zimogeni). Ciascuno di questi enzimi deve subire un taglio proteolitico per dare origine all’enzima attivo. Ad esempio, la tripsina è sintetizzata inizialmente in forma inattiva detta tripsinogeno. Quando raggiunge il duodeno, il tripsinogeno viene attivato in tripsina mediante un taglio. Da tenere presente che, in questo tipo di regolazione, la modificazione è irreversibile.
Secondo il modello dell’adattamento indotto, proposto da Koshlandnel 1958 -e attualmente maggiormente accreditato -la specificità di legame non si realizza con il substrato ma con quello che viene definito STATO DI TRANSIZIONE, lo stato della molecola che ha subito alcune prime modifiche e si trova in una condizione intermedia tra il substrato iniziale e il prodotto fina
Affinché l’enzima possa funzionare, ha bisogno che il sito attivo venga occupato da qualcosa in grado di innescare le corrette cascate. Si dice AGONISTA quel ligando che è in grado di innescare la cascata a valle del recettore. Può essere un farmaco. Ad esempio, se fisiologicamente il ligando non viene prodotto, il farmaco agonista verrà progettato in modo tale da avere la stessa forma e in modo tale che instauri le stesse interazioni del ligando fisiologico, ottenendo così lo stesso risultato. Si dice ANTAGONISTA quel ligando che è in grado di legarsi al recettore ma non permette alla cascata di innescarsi. Può essere un farmaco. Ad esempio, se fisiologicamente ho troppo ligando e la cascata è esageratamente/non fisiologicamente attivata, progetterò il farmaco in modo tale da avere la stessa forma che gli permette di interagire, ma non innescherà nessuna cascata.